Histidin
| Strukturell formel | ||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| ||||||||||||||||||||||
| Struktur av L- histidin, den naturlig forekommende enantiomeren | ||||||||||||||||||||||
| Generell | ||||||||||||||||||||||
| Etternavn | Histidin | |||||||||||||||||||||
| andre navn |
|
|||||||||||||||||||||
| Molekylær formel | C 6 H 9 N 3 O 2 | |||||||||||||||||||||
| Kort beskrivelse |
fargeløse krystaller |
|||||||||||||||||||||
| Eksterne identifikatorer / databaser | ||||||||||||||||||||||
| ||||||||||||||||||||||
| Legemiddelinformasjon | ||||||||||||||||||||||
| ATC-kode | ||||||||||||||||||||||
| eiendommer | ||||||||||||||||||||||
| Molarmasse | 155,16 g · mol -1 | |||||||||||||||||||||
| Fysisk tilstand |
fast |
|||||||||||||||||||||
| Smeltepunkt |
287 ° C (spaltning) |
|||||||||||||||||||||
| p K S- verdi |
|
|||||||||||||||||||||
| løselighet |
vannfattig (38,2 g l -1 ved 20 ° C) |
|||||||||||||||||||||
| sikkerhetsinstruksjoner | ||||||||||||||||||||||
| ||||||||||||||||||||||
| Toksikologiske data | ||||||||||||||||||||||
| Så langt som mulig og vanlig, brukes SI-enheter . Med mindre annet er angitt, gjelder oppgitte data standardbetingelser . | ||||||||||||||||||||||
Histidin , forkortet til His eller H , er en semi-essensiell , proteinogen , α- aminosyre i sin naturlige L- form og ble oppdaget uavhengig av Sven Gustaf Hedin og Albrecht Kossel i 1896 .
Sammen med aminosyrene arginin og lysin er histidin en av de grunnleggende aminosyrene, som også er kjent som heksonbaser på grunn av deres seks karbonatomer . Basiske aminosyrer har en ekstra basisk gruppe i tillegg til den obligatoriske α-aminogruppen. I histidin er ringen til det heterosykliske amin imidazolen den grunnleggende gruppen, som samtidig også bestemmer aromatisiteten til histidinet. Dette betyr at histidin er en av de aromatiske aminosyrene, samt fenylalanin , tyrosin og tryptofan .
Isomerer
Histidin har et stereosenter, så det er to chirale enantiomerer . Den L -form [synonym: ( S ) -histidine] forekommer naturlig som en proteinkomponent.
I denne artikkelen gjelder informasjonen om fysiologi bare L- histidin. Hver gang histidin er nevnt i denne teksten og i den vitenskapelige litteraturen uten noe tillegg , menes alltid L- histidin . Racemisk DL- histidin [synonym: ( RS ) -histidin] og enantiomerisk ren D- histidin [synonym: ( R ) -histidin] er syntetisk tilgjengelig og har liten praktisk betydning.
Den racemisering av L- aminosyrer som kan benyttes for aminosyre dateres - et aldersbestemmelse for fossilt benmateriale.
| Isomerer av histidin | ||
| Etternavn | L -histidin | D -histidin |
| andre navn | ( S ) -histidin | ( R ) -histidin |
| Strukturell formel | |
|
| CAS-nummer | 71-00-1 | 351-50-8 |
| 4998-57-6 (racemat) | ||
| EF-nummer | 200-745-3 | 206-513-8 |
| 225-660-9 (racemat) | ||
| ECHA- infokort | 100 000 678 | 100,005,922 |
| 100.023.328 (racemat) | ||
| PubChem | 6274 | 71083 |
| 773 (racemate) | ||
| DrugBank | DB00117 | - |
| - (racemate) | ||
| FL-nummer | 17.008 | - |
| Wikidata | Q485277 | Q27077043 |
| Q27103201 (racemat) | ||
eiendommer
Imidazolringen av histidin er gjenstand for en tautomerisme , nærmere bestemt en imin - enamin- tautomerisme.
Denne omleggingen er reversibel, og begge tautomerer er i likevekt. Her kan hydrogenatomet bundet til et av ringens nitrogenatomer bytte til det andre nitrogenatomet. Samtidig forskyves dobbeltbindingen mellom de to nitrogenatomer i ringen.
Et isoelektrisk punkt på 7,59 gjør histidin til en nøytral aminosyre i det fysiologiske miljøet; dens van der Waals volum er 118, den grad av hydrofobisitet -3,2. Med en passende diazokomponent danner histidin et oransje azofargestoff og kan således kvalitativt påvises ved bruk av Pauly-reaksjonen .
Hendelse
L- histidin forekommer i ungt plantevev ( gresk ἱστός: vev), derav navnet er avledet. L- histidin oppfyller en viktig rolle som blodbuffer i hemoglobin (se også funksjoner ).
L- histidin finnes i proteinrike matvarer. Følgende eksempler gir en oversikt over histidininnholdet og relaterer hver til 100 g av maten; prosentandelen histidin i det totale proteinet er også gitt:
| Mat | protein | Histidin | andel av |
|---|---|---|---|
| Biff, rå | 21,26 g | 678 mg | 3,2% |
| Kyllingbrystfilet, rå | 21,23 g | 791 mg | 3,7% |
| Laks, rå | 20,42 g | 549 mg | 2,7% |
| Kyllingegg | 12,57 g | 309 mg | 2,4% |
| Kumelk, 3,7% fett | 3,28 g | 89 mg | 2,7% |
| Valnøtter | 15,23 g | 391 mg | 2,6% |
| Hvetekim, tørket | 23,15 g | 643 mg | 2,8% |
| Hele hvetemel | 13,70 g | 317 mg | 2,3% |
| Fullkornsmel | 6,93 g | 211 mg | 3,0% |
| Ris, avskallet | 7,94 g | 202 mg | 2,5% |
| Soyabønner, tørket | 36,49 g | 1097 mg | 3,0% |
| Erter, tørket | 24,55 g | 597 mg | 2,4% |
Alle disse matvarene inneholder nesten utelukkende kjemisk bundet L- histidin som proteinkomponent, men ikke noe fritt L- histidin.
Det er også en del av noen medisiner og vitamintilskudd.
syntese
L- histidin metaboliseres fra fosforibosylpyrofosfat (PRPP) og ATP i en sekvens av elleve reaksjoner , som katalyseres av åtte enzymer , via flere mellomprodukter, inkludert: Imidazolglyserolfosfat, syntetisert.
L- histidin er en forløper for biosyntese av histamin og karnosin .
Demontering
For inndeling, inkludert strukturformler, se seksjonen Nettlenker
L- histidin kan dekarboksyleres til det biogene aminhistaminet .
Den deaminering (ved hjelp av enzymet histidase ) fører til urocanic syre , den ytterligere nedbrytning etter hydratisering av urocanase til imidazol-4-en-5-propionsyre. Imidazolonpropionase katalyserer omdannelsen til formiminoglutamat (FIGLU) hvorfra under virkningen av det bifunksjonelle enzymet Formiminotransferase-Cyclodesaminase oppstår deretter L - glutamat en annen aminosyre.
Funksjoner
Det isoelektriske punktet til histidin er i nøytralt område. Det er derfor den eneste proteinogene aminosyren som kan være både protondonor og protonakseptor under fysiologiske forhold. Et eksempel på dette er dets rolle i den " katalytiske triaden " (Asp-His-Ser) av serinproteaser . I proteinkomponenten av den oksygentransporterende blodpigment hemoglobin og den oksygen lagring av muskel pigment myoglobin , den “ytre” og “proksimal” histidin av peptidkjeden er av særlig betydning for bindingssetet av jern i den prostetiske hemegruppe. Histidin oppstår også som en ligand av metall-ion-kompleksene av de elektrontransportkjedene i mitokondriene ( oksidativ fosforylering ) og i kloroplaster ( fotosyntese ).
I vandig oppløsning, protolyzes histidin i henhold til den pH-verdi og dens p- K- S- verdier (se figur).
bruk
Komponent av infusjonsløsninger for parenteral ernæring, oralt for revmatoid artritt og mot renal anemi .
weblenker
Individuelle bevis
- ↑ a b oppføring på histidin. I: Römpp Online . Georg Thieme Verlag, åpnet 21. juni 2014.
- ↑ a b c F.A. Carey: Organisk kjemi. 5. utgave, The McGraw Companies 2001, s. 1059, Link
- ↑ a b c d datablad histidin (PDF) fra Merck , åpnet 25. desember 2019.
- ^ Hubert Bradford Vickery, Charles S. Leavenworth: Om separasjonen av histidin og arginin . I: Journal of Biological Chemistry . 78, nr. 3, 1. august 1928, ISSN 0021-9258 , s. 627-635. doi : 10.1016 / S0021-9258 (18) 83967-9 .
- ↑ Jan Koolman, Klaus-Heinrich Röhm: Pocket Atlas of Biochemistry . 3. Utgave. Georg Thieme Verlag, 2003, ISBN 3-13-759403-0 , s. 60.
- ↑ Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosyrer, peptider, proteiner. Verlag Chemie, Weinheim, 62, 1982, ISBN 3-527-25892-2 .
- ↑ PM Hardy: Protein aminosyrer. I: GC Barrett (red.): Kjemi og biokjemi av aminosyrene. Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6 , s.9 .
- ↑ Studentoppgave: CHEMKON 3/2018 . I: CHEMKON . teip 25 , nei. 3. juni 2018, s. 121–122 , doi : 10.1002 / ckon.201880371 .
- ↑ næringsdatabase fra US Department of Agriculture , 22. utgave.
- ^ S. Ebel og HJ Roth (red.): Lexikon der Pharmazie. Georg Thieme Verlag, 1987, ISBN 3-13-672201-9 , s. 66.