Hydrofobisitetsskala

Hydrofobisitetsskalaer , hydrofobisitet og hydropati beskriver omfanget av den hydrofobe effekten på molekyler i biokjemi . Med økende hydrofobisitet kalles de hydrofile , amfifile eller hydrofobe .

kjennetegn

Hydrofobisiteten til forbindelser med lav molekylvekt ( små molekyler ) er beskrevet av oktanol-vann-fordelingskoeffisienten . Rangeringen av verdiene beskriver hydrofobisiteten som følger: fra negativ (hydrofil), gjennom null (nøytral), til positiv (hydrofob).

Den respektive hydrofobisiteten ble også bestemt for nukleobaser.

Hydrofobisitetsskalaer av proteiner

I proteiner er både hydrofile og hydrofobe aminosyrer som polymer før. En akkumulering av hydrofobe aminosyrer på rad indikerer deres forekomst inne i et protein eller et transmembrandomene . Det er forskjellige skalaer for hydrofobisitet (også hydropatisk indeks , hydrofobisitetsindeks ) av aminosyrer i proteiner, som er referert til som hydropatiske indekser (i entall: hydropatisk indeks ) eller hydrofobicitetsskalaer . I noen skalaer er cystein definert som den mest hydrofobe aminosyren fordi disse metodene er basert på sannsynligheten for at de respektive aminosyrene er på overflaten av et protein, og det er knapt noen disulfidbindinger på proteinoverflaten. De forskjellige skalaene kan deles inn i fem kategorier.

Den JTT2 skalaen gir et forhold som et resultat av den frekvens med hvilken aminosyren forekommer i de transmembrane segmenter dividert med frekvensen til aminosyren i en stor mengde av proteiner. Det er også Gunnar von Heijne-skalaen , Kyte- og Doolittle-skalaen , Wimley-White-skalaen , aWW-skalaen , Eisenberg-konsensusskalaen og Engelman-Steitz-skalaen .

Eisenberg konsensusskala (ECS)
R. K D. Spørsmål N E. H S. T P Y C. G EN. M. W. L. V F. JEG.
-2,5 -1,5 -0,90 -0,85 -0,78 -0,74 -0,40 -0,18 -0.05 0,12 0,26 0,29 0,48 0,62 0,64 0,81 1.1 1.1 1.2 1.4
Kyte og Doolittle skala
R. K N D. Spørsmål E. H P Y W. S. T G EN. M. C. F. L. V JEG.
-4,5 -3.9 -3,5 -3,5 -3,5 -3,5 -3.2 -1,6 -1,3 -0,9 -0,8 -0,7 -0.4 1.8 1.9 2.5 2.8 3.8 4.2 4.5


Individuelle bevis

  1. ^ PM Cullis, R. Wolfenden: Affiniteter av nukleinsyrebaser for løsningsmiddelvann. I: Biokjemi. Volum 20, nummer 11, mai 1981, s. 3024-3028, ISSN  0006-2960 . PMID 7248264 .
  2. ↑ a b Kallol M. Biswas, Daniel R. DeVido, John G. Dorsey (2003) Journal of Chromatography A, 1000, 637-655.
  3. ↑ a b c d Kyte J, Doolittle RF: En enkel metode for å vise den hydropatiske karakteren til et protein . I: J. Mol. Biol . 157, nr. 1, mai 1982, s. 105-32. doi : 10.1016 / 0022-2836 (82) 90515-0 . PMID 7108955 .
  4. ↑ a b c Eisenberg D: Tredimensjonal struktur av membran og overflateproteiner . I: Ann. Pastor Biochem. . 53, juli 1984, s. 595-623. doi : 10.1146 / annurev.bi.53.070184.003115 . PMID 6383201 .
  5. ^ GD Rose, R. Wolfenden: Hydrogenbinding, hydrofobisitet, pakking og proteinfolding. I: Årlig gjennomgang av biofysikk og biomolekylær struktur. Volum 22, 1993, s. 381-415, ISSN  1056-8700 . doi: 10.1146 / annurev.bb.22.060193.002121 . PMID 8347995 .
  6. ^ J. Janin: Overflate- og innvendige volumer i kuleproteiner. I: Natur. Volum 277, nummer 5696, februar 1979, s. 491-492, ISSN  0028-0836 . PMID 763335 .
  7. ↑ GD Rose, AR Geselowitz, GJ Lesser, RH Lee, MH Zehfus: Hydrofobitet av aminosyrerester i globulære proteiner. I: Vitenskap. Volum 229, nummer 4716, august 1985, s. 834-838, ISSN  0036-8075 . PMID 4023714 .
  8. ^ R. Wolfenden, L. Andersson, PM Cullis, CC Southgate: Affiniteter av aminosyresidekjeder for løsningsmiddelvann. I: Biokjemi. Volum 20, nummer 4, februar 1981, s. 849-855, ISSN  0006-2960 . PMID 7213619 .
  9. Boy D. Boyd, C. Schierle, J. Beckwith: Hvor mange membranproteiner er det? I: Protein science: en publikasjon av Protein Society. Volum 7, nummer 1, januar 1998, s. 201-205, ISSN  0961-8368 . doi: 10.1002 / pro.5560070121 . PMID 9514275 . PMC 2143806 (fri fulltekst).
  10. ↑ G. von Heijne: Membran proteinstrukturprediksjon. Hydrofobisitetsanalyse og den positive innsiden-regelen. I: Journal of molecular biology. Volum 225, nummer 2, mai 1992, s. 487-494, ISSN  0022-2836 . PMID 1593632 .
  11. ↑ WC Wimley, SH Hvit: Eksperimentelt bestemt hydrofobisitet skala for proteiner ved membrangrenseflater. I: Naturstrukturell biologi. Volum 3, nummer 10, oktober 1996, s. 842-848, ISSN  1072-8368 . PMID 8836100 .
  12. ↑ S. Jayasinghe, K. Hristova, SH Hvit: Energetics, stabilitet og prediksjon av trans helices. I: Journal of molecular biology. Volum 312, nummer 5, oktober 2001, s. 927-934, ISSN  0022-2836 . doi: 10.1006 / jmbi.2001.5008 . PMID 11580239 .
  13. ^ David Eisenberg, Robert M. Weiss, Thomas C. Terwilliger, William Wilcox: Hydrofobe øyeblikk og proteinstruktur. I: Faraday Symp. Chem. Soc. (1982), bind 17, s. 109-120. doi: 10.1039 / FS9821700109 .
  14. ^ D. Eisenberg, E. Schwarz, M. Komaromy, R. Wall: Analyse av membran- og overflateproteinsekvenser med det hydrofobe momentplottet . I: Journal of molecular biology. Volum 179, nummer 1, oktober 1984, s. 125-142, ISSN  0022-2836 . PMID 6502707 .
  15. ↑ DM Engelman, TA Steitz, A. Goldman: Identifisering av ikke-polare transbilayer helikser i aminosyresekvenser av membranproteiner. I: Årlig gjennomgang av biofysikk og biofysisk kjemi. Volum 15, 1986, s. 321-353, ISSN  0883-9182 . doi: 10.1146 / annurev.bb.15.060186.001541 . PMID 3521657 .