aminosyrer

Grunnleggende struktur av α-aminosyrer
(rest R er et H- atom når det gjelder glycin )

Aminosyrer ( AS ), sjeldent også aminokarboksylsyrer , utdaterte amidosyrer , er kjemiske forbindelser med en aminogruppe som inneholder nitrogen (N) og en karboksylsyregruppe som inneholder karbon (C) og oksygen (O) . Aminosyrer finnes i alle levende ting . De er byggesteinene til proteiner (protein) og frigjøres når proteiner brytes ned ( proteolyse ). Essensielle aminosyrer kan ikke produseres av en organisme selv, så de må tas inn med mat.

Klassen av aminosyrer omfatter organiske forbindelser som inneholder minst én aminogruppe (NH 2 eller substituerte -NR 2 ) og en karboksygruppe  (-COOH) som funksjonelle grupper , det vil si, ha strukturelle trekk av aminer og karboksylsyrer . Kjemisk kan de differensieres i henhold til posisjonen til aminogruppen deres i forhold til karboksylgruppen - hvis aminogruppen på C α -atom ligger umiddelbart ved siden av den terminale karboksygruppen, kalles dette α-posisjon og kalles α -aminosyrer .

Utvalgte α-aminosyrer er de naturlige byggesteinene i proteiner. De er bundet til hverandre i kjeder av karboksygruppen til en aminosyre som danner en peptidbinding med den neste aminogruppen . Aminosyrene som er bundet på denne måten til å danne en polymer, er forskjellige i sidekjedene og bestemmer sammen formen som polypeptidet deretter utfolder seg i et vandig miljø for å danne det opprinnelige proteinet . Denne biosyntesen av proteiner foregår i alle cellerribosomene i henhold til genetisk informasjon som er til stede i form av mRNA .

Den basesekvensen av mRNA koder for aminosyresekvensen i tripletter , hver basislett representerer et kodon som står for en spesifikk proteinogene aminosyrer . Aminosyrene som her er spesifisert som byggesteiner for dannelsen av proteiner i en viss rekkefølge, danner proteinene. Hos mennesker er det 21 forskjellige proteinogene aminosyrer, i tillegg til standard 20 ( kanoniske ) aminosyrer også selenocystein . Etter oversettelse kan sidekjedene til noen av aminosyrene som er innebygd i proteinet, fortsatt modifiseres .

Spekteret av aminosyrer går langt utover disse tjue proteinogene . Så langt er det kjent over 400 ikke-proteinogene, naturlig forekommende aminosyrer som har biologiske funksjoner. De relativt sjeldne D- aminosyrene representerer en spesiell gruppe, variasjonen av syntetisk produserte og den av teoretisk mulige aminosyrer er betydelig større.

Noen aminosyrer spiller en spesiell rolle som nevrotransmittere , det samme gjør forskjellige nedbrytningsprodukter av aminosyrer; Biogene aminer fungerer ikke bare som messengerstoffer i nervesystemet, men utvikler også forskjellige fysiologiske effekter i organismen som hormoner og vevsmeglere .

Den enkleste aminosyren, glysin , kunne ikke bare påvises på jorden , men også på kometer , meteoritter og i gassskyer i det interstellare rommet .

historie

Den første aminosyren ble isolert fra aspargesjuice ( Asparagus officinalis ) i Paris-laboratoriet til Louis-Nicolas Vauquelin og hans student Pierre Jean Robiquet i 1805 og ble deretter kalt asparagin . Som den siste av de vanlige proteinbyggende aminosyrene ble treonin oppdaget i fibrin i 1931, og strukturen ble avklart av William Rose i 1935 . Gjennom eksperimenter med forskjellige dyrefôr, hadde Rose funnet at de 19 aminosyrene som hittil ble oppdaget, var utilstrekkelige som tilsetningsstoff. Han bestemte også essensen av andre aminosyrer og bestemte den minste daglige dosen som kreves for optimal vekst .

I perioden mellom 1805 og 1935 var mange av kjemikerne og farmasøytene som var kjent på den tiden involvert i å isolere aminosyrer for første gang og avklare strukturen. Emil Fischer , som også Fischer-projeksjonen går tilbake til, lyktes i å endelig belyse strukturen til serin (1901), lysin (1902), valin (1906) og cystein (1908). Selv Albrecht Kossel (1896 histidin fra Störsperma), Richard Willstätter (1900 proline via syntese) og Frederick Hopkins (1901 tryptofan fra kasein ) ble Nobelpristagere senere. Den tyske kjemikeren Ernst Schulze isolerte for første gang tre aminosyrer - glutamin fra rødbeter i 1877 , fenylalanin i 1881 og arginin fra lupiner i 1886 - og var involvert i den strukturelle belysningen av andre aminosyrer. Heinrich Ritthausen hadde tidligere oppnådd krystallinsk glutaminsyre fra kornprotein , gluten , i 1866 . I 1872 avklarte Wilhelm Dittmar strukturen til glutamin og glutaminsyre, hvor saltene er glutamater .

Forenklet strukturformler av 20 naturlige α-aminosyrer, uten konfigurasjonsinformasjon

Allerede i 1810 oppdaget William Hyde Wollaston den svovelholdige cystinen som "cystisk oksid" i blærestein , men det var først i 1884 at Eugen Baumann oppdaget det monomere cysteinet . I 1819 Henri Braconnot skilles det glycin fra limet og Joseph Louis Proust separeres den leucin fra korn. Eugen von gorup-Besánez isolert valin fra bukspyttkjertelen juice i 1856 . Allerede i 1846 klarte Justus von Liebig å skille tyrosinen fra kasein for første gang , og strukturen som Ludwig von Barth klargjorde i 1869 . I hydrolysatet av kasein oppdaget Edmund Drechsel lysin i 1889 og senere John Howard Mueller oppdaget svovelholdig metionin som den 19. aminosyren i 1922 , den strukturelle formelen som George Barger og Philip Coine uttalte i 1928. I 1903 var Felix Ehrlich den 18. som fant isoleucin i melasse , en strukturell isomer av leucin.

Friedrich Wöhler , hvis synteser åpnet biokjemifeltet i 1820-årene , oppdaget ingen aminosyrer, men tre av hans studenter var involvert, i tillegg til nevnte Gorup-Besánez og Schulze, Georg Städeler (1863 serine fra råsilke) . 18 av de 20 oppdagede aminosyrene ble isolert fra plante- eller dyremateriale, bare de to aminosyrene alanin (1850 Adolph Strecker ) og prolin (Willstätter) ble oppnådd gjennom organisk syntese. Mens analysen av materialets sammensetning opp til molekylformelen var lett å utføre med datidens metoder, kunne strukturformelen til mange aminosyrer ofte bare endelig avklares gjennom delvise trinn i syntesen, som noen ganger bare lyktes mange år senere. Strukturen av asparagin og asparagin ryddet Hermann Kolbe til 1862, 57 år etter den første beskrivelsen.

Aminosyrer skylder sine generiske navn to funksjonelle grupper, deres individuelle navn noen ganger på grunn av et lett utseende (f.eks. Arginin , leucin ), en søt smak (f.eks. Glycin ) eller materialet de ble funnet i (f.eks. Asparagin , cystein , serin , tyrosin ), kjennetegn ved den kjemiske strukturen (f.eks. prolin , valin , isoleucin ) eller begge deler (f.eks. glutamin , glutaminsyre ) og noen ganger også utgangsmaterialene for deres syntese (f.eks. alanin ).

At proteiner er bygd opp som aminosyrekjeder, forbundet med peptidbindinger, ble først foreslått i 1902 på møtet med tyske naturforskere og leger i Karlsbad, samtidig og uavhengig av både Emil Fischer og Franz Hofmeister (Hofmeister-Fischer-teorien).

struktur

Karbaminsyre
Karbaminsyre

Aminosyrer består av minst to karbonatomer. Den ustabile karbaminsyren har bare ett karbonatom og er derfor ikke en aminosyre, men et karbinsyreamid. Aminosyrer kan deles inn i klasser avhengig av karbonatomet som aminogruppen er lokalisert på i forhold til karboksygruppen. Hvis flere aminogrupper er representert i molekylet , bestemmer karbonatomet hvis aminogruppe er nærmest karboksykarbonet hvilken klasse aminosyrer det er.

Generell struktur av
aminosyrer (R: sidekjede)
Alfa-aminosyreformel V2.svg
α-aminosyre
Beta-aminosyreformel V3.svg
β-aminosyre
Gamma-aminosyreformel V2.svg
γ-aminosyre
  • α-aminosyrer: Aminogruppen til α-aminosyrene ligger på det andre karbonatomet, inkludert karboksykarbonatomet. Tellingen starter alltid med karboksykarbonet. IUPAC-navnet er derfor 2-aminokarboksylsyrer. Den enkleste representanten for α-aminosyrene er den proteinogene aminosyren glycin . Alle proteinogene aminosyrer er α-aminosyrer.
Uttrykket aminosyrer refererer ofte til en bestemt gruppe α-aminosyrer, som hovedsakelig består av L- α-aminosyrer: de proteinogene aminosyrene . Dette er byggesteinene til alle proteiner i alt liv på jorden, og i tillegg til nukleinsyrene, grunnleggende byggesteiner i livet .
  • β-aminosyrer: Aminogruppen til β-aminosyrene er lokalisert på det tredje karbonatomet (inkludert karboksykarbonatomet). IUPAC-navnet er 3-aminokarboksylsyrer. Den enkleste representanten er β-alanin .
  • γ-aminosyrer: Aminosyregruppen til γ-aminosyrene er på det fjerde karbonatomet (inkludert karboksykarbonatomet). IUPAC-navnet er 4-aminokarboksylsyrer. Den enkleste representanten er γ-aminosmørsyre (GABA).

Betegnelsen på ytterligere klasser av aminosyrer følger samme skjema.

Aminosyrene i en klasse utmerker seg ved en sidekjede R . Hvis sidekjeden R er forskjellig fra de andre substituentene som er lokalisert på karbonet med aminogruppen, er det et stereosenter her, og det er to enantiomerer av den tilsvarende aminosyren . Hvis sidekjeden R i seg selv inneholder ytterligere stereosentrere, resulterer også diastereomerer , og antallet mulige stereoisomerer øker tilsvarende til antall ytterligere stereosentrere. Det er fire stereoisomerer av aminosyrer med to forskjellige substituerte stereosentrere .

Aminoacyl gruppe

Reaksjon av glysin

Aminoacylgruppe dannet av aminosyren glycin . R betegner her en radikal som aminoacylgruppen er bundet til; for eksempel lastes et overførings- RNA ( tRNA ) inn i aminoacyl-tRNA .
Reaksjon av (S) -glutamin

Aminoacylgruppe dannet av aminosyren L - glutamin . R betegner her en radikal som aminoacylgruppen er bundet til; for eksempel lastes et overførings- RNA ( tRNA ) inn i aminoacyl-tRNA .

Aminoacylgruppe refererer til den monovalente gruppen som er dannet av en aminosyre ved å fjerne hydroksylgruppen (-OH) fra karboksygruppen (-COOH), dvs. den ensverdige gruppen. En a-aminoacylgruppe er således dannet av en a-aminosyre; fra aminosyren tyrosin, for eksempel, blir tyrosylgruppen opprettet som en spesiell a-aminoacylgruppe.

Proteinogene aminosyrer

Aminosyrer blir referert til som proteinogene , som brukes i levende organismer som byggesteiner av proteiner under translasjon i henhold til genetisk informasjon. I biosyntese av proteiner, som foregår på ribosomene i en celle, er utvalgte aminosyrer knyttet til peptidbindinger i en viss rekkefølge for å danne polypeptidkjeden til et protein i løpet av proteinbiosyntese . Den aminosyresekvens av den ribosomally dannede peptidet blir bestemt av den genetiske informasjonen som finnes i den basesekvensen av en nukleinsyre , med en aminosyre som blir kodet for av en basislett henhold til den genetiske koden .

Proteinogen aminosyre: L-prolin

L- prolin
(proteinogen aminosyre)
Ikke-proteinogen aminosyre: D-prolin

D- prolin
(ikke-proteinogen aminosyre)

De proteinogene aminosyrene er alltid α-aminosyrer. Med unntak av det minste, glycin , er de chirale og forekommer med et spesielt romlig arrangement. Aminosyren prolin har en spesiell egenskap, hvis aminogruppe har et sekundært amin og som derfor ikke passer inn i en proteinfold så fleksibelt som andre proteinogene aminosyrer - prolin, for eksempel, betraktes som en spiralbryter i α- spiralformede strukturer i proteiner. På grunn av den sekundære aminogruppen blir prolin også referert til som en sekundær aminosyre - ofte feil eller utdatert også som en iminosyre .

Av de speilvendte enantiomerene er bare L- aminosyrene proteinogene (for D  /  L- nomenklatur se Fischer-projeksjon ; i tilfeller som hydroksyprolin er det ytterligere stereoisomerer ). De molekylære komponentene i det mobile apparatet som er nødvendig for å bygge proteiner - i tillegg til ribosomer, tRNAer og aminoacyl-tRNA-syntetaser , som er fylt med aminosyrer - er i seg selv også chirale og gjenkjenner bare L- varianten.

Likevel forekommer D- aminosyrer også av og til i levende ting . Imidlertid syntetiseres disse uavhengig av proteinogene metabolske veier og brukes ikke til den ribosomale strukturen til proteiner. For eksempel, D - er alanin innlemmet i peptidoglykaner av den bakterielle celleveggen eller D - valin inn i bakterie cyklo- depsipeptider som valinomycin . Ulike typer arkeaer , bakterier , sopp og nakenveier har multienzymkomplekser kalt ikke- ribosomale peptidsyntetaser som slike (ikke-proteinogene) aminosyrer kan inkorporeres i et ikke- ribosomalt peptid .

Kanoniske aminosyrer

For 20 av de proteinogene aminosyrene finnes kodoner i den (hyppigst brukte) standardversjonen av den genetiske koden. Disse blir derfor referert til som standardaminosyrer eller kanoniske aminosyrer .

I aminosyresekvenser blir aminosyrene vanligvis gitt med en navneforkortelse i en trebokstavskode eller representert i enbokstavskoden med et symbol.

De 20 kanoniske aminosyrene
aminosyre Acyl-
gruppe
spise-
tially?
Ø i
proteiner
Etternavn Abbr. symbol
Alanine Ala EN. Alanyl Nei 9,0%
Arginin Arg R. Arginyl semi 4,7%
Asparges Asn N Asparaginyl Nei 4,4%
Asparaginsyre Asp D. a-aspartyl Nei 5,5%
Cystein Cys C. Cysteinyl   nei  * 2,8%
Glutamin Gln Spørsmål Glutaminyl Nei 3,9%
Glutaminsyre Glu E. α-glutamyl Nei 6,2%
Glysin Gly G Glysylsyre Nei 7,5%
Histidin Hans H Histidyl semi 2,1%
Isoleucin Ile JEG. Isoleucylsyre Ja 4,6%
Leucine Leu L. Leucylic Ja 7,5%
Lysin Lys K Lysyl Ja 7,0%
Metionin Mead M. Metionyl Ja 1,7%
Fenylalanin Phe F. Fenylalanyl Ja 3,5%
Proline Per P. Prolyl Nei 4,6%
Serine Ser S. Seryl Nei 7,1%
Treonin Thr T Threonyl Ja 6,0%
Tryptofan Trp W. Tryptophyl Ja 1,1%
Tyrosin Tyr Y Tyrosyl   nei  * 3,5%
Valine Val V Valyl Ja 6,9%
* Viktig for barn og gravide.

I tillegg til kodene gitt ovenfor, brukes flere tegn som plassholdere hvis den eksakte aminosyren ikke kan utledes fra proteinsekvensering eller røntgenstrukturanalyse .

Mulige aminosyrer Abbr. symbol
Asparagin eller asparaginsyre Asx B.
Glutamin eller glutaminsyre Glx Z
Leucin eller isoleucin Xle J
ukjent aminosyre Xaa (sjelden ukjent) X

Ikke-kanoniske aminosyrer

I tillegg til de kanoniske aminosyrene inkluderer de naturlig forekommende aminosyrene de andre aminosyrene kjent som ikke-kanoniske aminosyrer , inkludert proteinogene og ikke-proteinogene aminosyrer. Flere grupper kan skilles ut:

L-selenocystein
L-pyrrolysin
  • Den første gruppen inkluderer de proteinogene aminosyrene som er innlemmet i proteiner ved omkoding av det genetiske materialet. De 21. og 22. proteinogene aminosyrene hører til dette: selenocystein (i eukaryoter og noen bakterier og archaea ) og pyrrolysin (i noen bakterier og archaea). Spesifikke tRNAer - tRNA Sec og tRNA Pyl - ble funnet for begge aminosyrene , noe som gjør det mulig å inkorporere dem i ribosomet under translasjon. Antikodonparene deres , avhengig av strukturelle elementer i sammenheng med mRNA (se Secis ), med kodonet UGA eller UAG ; i standardkoden representerer disse en stoppkodon , men ikke alle organismer bruker de ikke-kanoniske proteinogene aminosyrene i denne gruppen.
aminosyre Abbr. symbol
Pyrrolysin Pyl O
Selenocystein Sek U
L - N- formylmetionin
Den vanlige startkodonet AUG- koder for aminosyren metionin . I tillegg til tRNA Met, har bakterier en spesiell tRNA fMet , som også er fylt med metionin og fungerer som initiator tRNA . Den tRNA i fMet- bundne aminosyren, men er i bakterier ved N- terminalen, er formylert til N- formylmetionin (fMet) før den i initieringen kan være på ribosomet til den første aminosyren i en peptidkjede. Dette aminosyrederivatet formylmetionin blir derfor tidvis også regnet som en (23.) proteinogen aminosyre. Også mitokondrier og kloroplaster bruker fMet initial. I motsetning til dette brukes den ikke i oversettelse i cytosolen til eukaryote celler og i archaea .
  • Strengt tatt kan de ikke-proteinogene aminosyrene, som organismen ikke kan skille fra de kanoniske aminosyrene og som den inkorporerer i proteiner på en uspesifikk måte, tas som en tredje gruppe . Disse inkluderer selenometionin , som kan inkorporeres i stedet for metionin , eller kanavanin , som organismen ikke kan skille fra arginin , eller azetidin-2-karboksylsyre , som fungerer som en giftig prolinanalog . Mange av aminosyrene i denne gruppen er giftige, da de ofte fører til feilfolding av proteinet, noe som kan svekke formen og dermed funksjonaliteten til proteinet. Azetidin-2-karboksylsyre er en giftig komponent i liljekonvall , hvorved liljekonvall beskytter seg mot ukontrollert inkorporering av denne aminosyren i proteinene med en meget spesifikk prolyl- tRNA-syntetase .

I tillegg til de 20 kanoniske , bruker mennesker også selenocystein som en proteinogen aminosyre. Av de 20 kanoniske aminosyrene syntetiseres 12 av den menneskelige organismen eller av mikroorganismer som lever i den menneskelige fordøyelseskanalen. De resterende 8 aminosyrene er essensielle for mennesker, noe som betyr at de må tas inn gjennom maten.

Inkorporering av kunstige, nesten vilkårlig konstruerte aminosyrer i løpet av en proteindesign er mulig, blant annet ved å erstatte liganden i den tilsvarende aminoacyl-tRNA-syntetase . Disse metodene er delvis avanserte så langt at dette målspesifikke proteiner, en markør kan oppnås, for eksempel proteinet ved behandling med spesifikke reagenser for fluorescensstimulering (for eksempel inkorporering av norbornen-aminosyre via pyrrolysyl-tRNA-synthetase / kodon CUA ). Dette muliggjør presis lokalisering av proteinet selv uten produksjon og reaksjon med antistoffer .

Biokjemisk betydning

Aminosyrer som byggesteiner av proteiner

De naturlig forekommende 20 proteinogene standardaminosyrene, gruppert i henhold til fysisk-kjemiske egenskaper

L- aminosyrer er av stor betydning i biokjemi fordi de er byggesteinene til peptider og proteiner . Så langt er over tjue såkalte proteinogene aminosyrer kjent. Dette er først og fremst de 20 L- a-aminosyrene som er kodet som standard aminosyrer av kodoner med tre nukleobaser hver i DNA i henhold til standardkoden . To flere har blitt lagt til disse kanonisk navngitte aminosyrene, selenocystein og pyrrolysin . Begge ikke-kanoniske er også α-aminosyrer, basert på den terminale karboksygruppen , er aminogruppen bundet til det umiddelbart tilstøtende karbonatomet (C α ). I tillegg er det andre aminosyrer som forekommer som komponenter i proteiner eller peptider, men som ikke er kodet.

Aminosyrekjeder med en kjedelengde på mindre enn 100 aminosyrer blir vanligvis referert til som peptider, de større ribosomalt dannede blir referert til som proteiner. De individuelle aminosyrene er koblet i kjeden via peptidbindinger (syreamid). En automatisert metode for syntese av peptider er gitt av Merrifield-syntesen .

Proteiner inntatt i form av mat brytes ned til L- aminosyrer under fordøyelsen . De blir videre bearbeidet i leveren . De brukes enten til proteinbiosyntese eller brytes ned ( se også: aminosyreindeks ). De viktigste mekanismene for nedbrytning av aminosyrer er:

Essensielle aminosyrer

Aminosyrer som en organisme trenger, men som ikke kan produsere seg selv, kalles essensielle aminosyrer og må tas inn med mat. Alle disse essensielle aminosyrene er L-a- aminosyrer. For mennesker er valin , metionin , leucin , isoleucin , fenylalanin , tryptofan , treonin og lysin essensielle aminosyrer. WHO har også klassifisert aminosyren histidin som en essensiell aminosyre siden 1985. Så det er ni essensielle aminosyrer. Betinget essensielle eller semi-essensielle aminosyrer trenger bare å inntas sammen med mat i visse situasjoner, for eksempel under vekst eller etter alvorlige skader. De resterende aminosyrene syntetiseres enten direkte eller oppnås fra andre aminosyrer ved modifisering. Cystein kan syntetiseres fra den essensielle aminosyren metionin. Så lenge evnen til å produsere aminosyren tyrosin fra fenylalanin ennå ikke er fullt utviklet, er dette en av de essensielle aminosyrene i barndommen, sammen med de andre. Av en lignende grunn må tyrosin også tas med fenylketonuri . Det er også andre sykdommer som svekker aminosyremetabolismen og kan kreve inntak av en faktisk ikke-essensiell aminosyre. Alle essensielle eller semi-essensielle aminosyrer som menneskekroppen trenger er inneholdt i kyllingegg.

Planter og mikroorganismer kan syntetisere alle aminosyrene de trenger av seg selv. Derfor er det ingen essensielle aminosyrer for dem .

Antall diagram - representasjon av egenskapene til sidekjedene av proteinogene standard aminosyrer

Kjemisk-fysiske egenskaper

De proteinogene aminosyrene kan deles inn i grupper i henhold til restene (se tabelloversikt over egenskaper ). En aminosyre kan vises i forskjellige grupper samtidig. Overlappingen av gruppene kan vises grafisk i et mengdediagram .

Forfatterne har forskjellige synspunkter på egenskapene til sidekjeden til cystein: Löffler anser det som polært, mens Alberts anser det som ikke-polært. Korrekt er svovel et heteroatom , så følgende gjelder: Sidekjeden til cystein har svakt polare egenskaper.

Syre- og baseatferd

Titreringskurver av de proteinogene aminosyrene

På grunn av den basiske aminogruppen og den sure karboksylsyregruppen er aminosyrer både baser og syrer . Som faste stoffer og i nøytrale vandige oppløsninger er aminosyrer til stede som zwitterioner , det vil si aminogruppen protoneres og karboksygruppen deprotoneres. Zwitterionen kan generaliseres som følger:

Aminosyre som en zwitterion

Som et zwitterion kan den protonerte aminogruppen reagere som en syre ( protondonor ) og karboksylatgruppen kan reagere som en base ( protonakseptor ). I sure løsninger er aminosyrer til stede som kationer og i basiske løsninger som anioner :

Struktur av aminosyrer ved forskjellige pH-verdier

Ladningen til et aminosyremolekyl avhenger av pH i løsningen. I tilfelle av en zwitterion med en sur og en basisk gruppe, er den totale ladningen av molekylet null ved nøytral pH. I tillegg har aminosyrenes sidekjeder delvis sure eller basisk ladede grupper. PH med en nettolading på null er det isoelektriske punktet (pH I , pI) til en aminosyre. Vannløseligheten til en aminosyre er lavest ved det isoelektriske punktet.

pK S- verdier av visse aminosyresidekjeder (som frie aminosyrerester og protein)
aminosyre eiendom gratis i protein
Asp sint 03.68 03,7-4,0
Glu sint 04.25 04.2-4.5
Hans grunnleggende 06.00 06.7-7.1
Cys halvsyre 08.33 08.8-9.1
Tyr halvsyre 10.07 09.7-10.1
Lys grunnleggende 10.53 09.3-9.5
Arg grunnleggende 12.48 -

For syrebaseadferd av proteinogene aminosyrer er oppførselen til sidekjeden (heretter referert til som R ) av spesiell interesse. I proteiner, NH 2 og COOH-grupper kan ikke bli protonert ved fysiologisk pH-verdi (ca. pH 7) på grunn av peptidbindingen , og derfor ikke kan titreres . Unntak er amino- og karboksyterminen til proteinet. Sidekjederesten R er derfor avgjørende for syre-base oppførselen til proteiner og peptider .

Sidekjedens R oppførsel avhenger av dens konstitusjon, det vil si om sidekjeden i seg selv kan fungere som en protonakseptor eller som en protondonor . De proteinogene aminosyrene er delt i henhold til de funksjonelle gruppene i de med ikke-polære eller polære aminosyresidekjeder og videre delt inn i undergrupper sortert etter polaritet : alifatiske , aromatiske , amiderte , svovelholdige , hydroksylerte , basiske og sure aminosyrer.

Selv om sidekjedene til tyrosin og cystein er relativt sure i forhold til de andre ikke-polære sidekjedene, har de bare en tendens til å deprotonere ved ikke-fysiologisk høye pH-verdier. Proline er en sekundær aminosyre fordi N-terminalen danner en fem-atomring med sidekjeden. Innenfor et protein binder karboksyterminen til en foregående aminosyre til nitrogenet i prolinet, som ikke kan protoneres på grunn av den nevnte peptidbindingen. Histidin, tyrosin og metionin kommer hver i to undergrupper.

Elektriske egenskaper til aminosyrer
aminosyre pK 2
COOH
pK 1
COOH
Isoelektrisk
punkt
pK 1
NH 2
pK 2
NH 2
Alanine - 02.30 06.10 09.90 -
Arginin - 02.81 10,76 09.09 12.50
Asparges - 02.02 05.41 08.80 -
Asparaginsyre 03,65   01,88 02,85 09.60 -
Cystein 08,33  * 01.71 05,05 10,78 -
Glutamin - 02.17 05,65 09.13 -
Glutaminsyre 04.25   02.19 03.22 09,67 -
Glysin - 02.21 05.97 09.15 -
Histidin - 01,78 07.47 08,97 05.97
Isoleucin - 02.32 05,94 09,76 -
Leucine - 02.40 05.98 09.60 -
Lysin - 02.20 09.59 08.90 10.28
Metionin - 02.28 05,74 09.21 -
Fenylalanin - 02,58 05,84 09.24 -
Proline - 01,99 06.30 10.60 -
Serine - 02.21 05.68 09.15 -
Treonin - 02.10 05.60 09.12 -
Tryptofan - 02.15 05,64 09.12 -
Tyrosin 10.07  ** 02.20 05,66 09.11 -
Valine - 02.30 05,96 09.60 -
* Tiol-gruppe
** fenoliske hydroksylgruppen
Alifatiske aminosyresidekjeder
Aromatiske aminosyresidekjeder
Amiderte aminosyresidekjeder
Svovelholdige aminosyresidekjeder
Hydroksylerte aminosyresidekjeder
Grunnleggende aminosyresidekjeder
Syrekjeder til aminosyrer

PK-verdien er pH-verdien der de titrerbare gruppene protoneres og deprotoneres i like store deler; den titrerbare gruppen er da til stede i like deler i sin basiske som i sin sure form (se også: Henderson-Hasselbalch-ligning ).

Det er vanligvis vanlig å snakke om pK i stedet for pK S , dvs. pK for syren . I denne forstand må imidlertid pK av lysin refereres til som pK B og pK av basen . For enkelhets skyld er denne notasjonen generelt utelatt, siden sammenhengen også viser om gruppen fungerer som en base eller en syre.

PK er ikke konstant, men avhenger av temperaturen, aktiviteten , ionestyrken og det umiddelbare miljøet til den titrerbare gruppen og kan derfor svinge mye.

Hvis pH er høyere enn pK i en titrerbar gruppe, er den titrerbare gruppen i sin grunnleggende (deprotonerte) form. Hvis pH er lavere enn pK i den titrerbare gruppen, er den titrerbare gruppen i sin sure (protonerte) form:

  • For Asp (pK =  03,86) ved pH 7: sidekjeden er nesten fullstendig deprotonert.
  • For Lys (pK = 10,53) ved pH 7: sidekjeden er nesten fullstendig protonert.

Sidekjedene til basiske aminosyrer er ganske enkelt positivt ladet i sin protonerte (sure) form og ikke ladet i sin deprotonerte (basiske) form. Sidekjedene til de sure aminosyrene (inkludert cystein og tyrosin) er ikke ladet i sin protonerte (sure) form og ganske enkelt negativt ladet i sin deprotonerte (basiske) form. Siden sidekjedens oppførsel er helt annerledes når den er ladet eller ikke ladet, spiller pH-verdien en så viktig rolle i sidekjedens egenskaper.

De titrerbare sidekjedene påvirker for eksempel oppløselighetsadferden til den tilsvarende aminosyren. I polare løsningsmidler gjelder følgende: Ladede sidekjeder gjør aminosyren mer løselig, uladede sidekjeder gjør aminosyren mer uoppløselig.

I proteiner kan dette føre til at visse seksjoner blir mer hydrofile eller hydrofobe , noe som betyr at bretting og dermed også aktiviteten til enzymer avhenger av pH-verdien. Proteiner kan derfor denatureres av sterkt sure eller basiske løsninger .

Tabelloversikt over eiendommene

Egenskaper til de 20 kanoniske aminosyrene ( R : sidekjede) ifølge Taylor
aminosyre Sidekjede R
Etternavn Abbr. symbol Strukturell formel Konstitusjonell formel relativ
molekylvekt
van der
Waals
volum
pola-
rity
Hydro
phobi-
kapasitet
Surhet
eller
grunnleggende
Syre
konstanten

(pK S )
Alanine Ala EN.
L-alanin
-CH 3 015. 067 ikke-polær +1.8 nøytral -
Arginin Arg R.
L-arginin
-CH 2- CH 2- CH 2- NH-C (NH) NH 2- 100 148 polar −4.5 grunnleggende
(sterk)
12.48
Asparges Asn N
L-asparges
-CH 2 CONH 2 058 096 polar −3.5 nøytral -
asparaginsyre
syre
Asp D.
L-asparaginsyre
-CH 2 COOH 059 091 polar −3.5 sint 3,90
Cystein Cys C.
L-cystein
-CH 2 SH 047 086 polar +2,5 nøytral 8.18
Glutamin Gln Spørsmål
L-glutamin
-CH 2 CH 2 CONH 2 072 114 polar −3.5 nøytral -

Glutaminsyre
Glu E.
L-glutaminsyre
-CH 2- CH 2 COOH 073 109 polar −3.5 sint 4.07
Glysin Gly G
L-glycin
-H 001 048 ikke-polær −0.4 nøytral -
Histidin Hans H
L-histidin
-CH 2 ( C- 3 H 3 N 2 ) 081 118 polar −3.2 grunnleggende
(svak)
6.04
Isoleucin Ile JEG.
L-isoleucin
-CH (CH 3 ) CH 2 CH 3 057 124 ikke-polær +4,5 nøytral -
Leucine Leu L.
L-leucin
-CH 2- CH (CH 3 ) 2 057 124 ikke-polær +3,8 nøytral -
Lysin Lys K
L-lysin
-CH 2 CH 2 CH 2 -CH 2 NH 2 072 135 polar −3.9 grunnleggende 10.54
Metionin Mead M.
L-metionin
-CH 2 CH 2 SCH 3 075 124 ikke-polær +1.9 nøytral -
Fenylalanin Phe F.
L-fenylalanin
-CH 2 ( C 6 H 5 ) 091 135 ikke-polær +2,8 nøytral -
Proline Per P.
L-prolin
Én H mangler fra NH 2 042 090 ikke-polær −1.6 nøytral -
Serine Ser S.
L-serine
-CH 2 OH 031 073 polar −0.8 nøytral -
Treonin Thr T
L-treonin
-CH (OH) CH 3 045 093 polar −0.7 nøytral -
Tryptofan Trp W.
L-tryptofan
-CH 2 ( C 8 H 6 N ) 130 163 ikke-polær −0.9 nøytral -
Tyrosin Tyr Y
L-tyrosin
-CH 2 ( C- 6 H- 4 ) OH 107 141 polar −1.3 nøytral 10.46
Valine Val V
L-valin
-CH (CH 3 ) 2 043 105 ikke-polær +4,2 nøytral -

Stereokjemi

Ifølge Cahn-Ingold-Prelog-konvensjonen har 18 av de 20 proteinogene aminosyrene ( S ) -konfigurasjonen på α-karbonatomet , bare cystein har ( R ) -konfigurasjonen, siden her har karbonet med tiolgruppen høyere prioritet enn gruppen Har karboksylsyre. Glycin er achiral , så ingen absolutt konfigurasjon kan bestemmes.

I tillegg til stereosenteret ved α-C-atomet, har isoleucin og treonin et ytterligere stereogent senter i sin R-gruppe . Proteinogene isoleucin [ R  = -C * H (CH 3 ) CH 2 CH 3 ] er ( S ) -konfigurert der, treonin [ R  = -C * H (OH) CH 3 ] ( R ) -konfigurert.

Ikke-proteinogene aminosyrer

Aminosyren L- DOPA ( L -3,4-dihydroksyfenylalanin) er en forløper for biosyntese av adrenalin , noradrenalin , dopamin og melaniner

Over 400 ikke-proteinogene (dvs. ikke innlemmet i proteiner under translasjon ) er aminosyrer som finnes i organismer hittil kjent. Blant dem er L - tyroksin , et hormon produsert av skjoldbruskkjertelen , L- DOPA , L - ornitin eller i nesten alle typer cyanobakterier bevist nevrotoksin β-metylaminoalanin (BMAA).

De fleste av de ikke-proteinogene aminosyrene er avledet fra de proteinogene, som er L -a-aminosyrer. Likevel kan β-aminosyrer ( β-alanin ) eller γ-aminosyrer ( GABA ) også dannes.

Blant de ikke-proteinogene aminosyrene er alle D - enantiomerer av de proteinogene L- aminosyrene. D -serin, i hjernen ved serin - racemase fra L genererte -serin (dets enantiomer). Den fungerer både som en nevrotransmitter og som en glio- sender ved å aktivere NMDA-reseptoren , som sammen med glutamat lar kanalen åpnes. For å åpne ionekanalen må glutamat og enten glysin eller D- serin binde seg. D- Serine er en sterkere agonist enn glycin i seg selv ved glycinbindingsstedet til glutamatreseptoren av NMDA-typen , men var fremdeles ukjent på det tidspunktet glycinbindingsstedet først ble beskrevet. Etter D - aspartat er D- serin den andre D- aminosyren som er funnet hos mennesker.

Den syntetiske aminosyren (all- S ) - endo - cis -2-azabicyclo- [3.3.0] -oktan-3-karboksylsyre, et strukturelt element i stoffet ramipril .

De syntetiske aminosyrene inkluderer 2-amino-5-fosfonovalerinsyre (APV), en antagonist av NMDA-reseptoren og den økonomisk viktige D- fenylglycin [synonym: ( R ) -fenylglycin], som finnes i sidekjeden til mange semisyntetiske β-laktamantibiotika som delvis struktur er inkludert. ( S ) - og ( R ) - tert- leucin [synonym: ( S ) - og ( R ) -β-metylvalin] er syntetiske strukturelle isomerer av proteinogen aminosyre ( S ) -leucin og brukes som utgangsmateriale i stereoselektiv synteser.

Det er også aminosulfonsyrer [eksempel: 2-aminoetansulfonsyre (synonym: taurin )], α-aminofosfonsyrer og α-aminofosfinsyrer. Disse er også α-aminosyrer, men ingen a-amino- karboksyl -syrer. I stedet for en karboksygruppe (-COOH) inneholder disse α-aminosyrene en sulfonsyre, fosfonsyre eller fosfinsyregruppe.

Noen ikke-proteinogene aminosyrer
aminosyre Biologisk betydning
Tyroksin Skjoldbrusk - hormon
GABA hemmende nevrotransmitter
L - homoser Metabolsk mellomprodukt i argininsyntese
Ornitin Metabolsk mellomprodukt i urea-syklusen
Citrullin Metabolsk mellomprodukt i urea-syklusen
Argininosuccinat Metabolsk mellomprodukt i urea-syklusen
L- DOPA Metabolsk mellomprodukt i syntesen av katekolaminer
5-hydroksytryptofan Metabolsk mellomprodukt i serotoninsyntese
β-alanin Byggestein av koenzym A
β-metylamino-alanin Nevrotoksin av cyanobakterier
Ibotinsyre Soppgift
D - valin En del av antibiotika valinomycin
D - alanin En del av bakterielle cellevegger
D - glutamat En del av bakterielle cellevegger
2,6-diaminopimelsyre En del av bakterielle cellevegger

bevis

Kvantitativ fotometrisk påvisning av aminosyrer kan utføres blant annet ved Kaiser-testen med ninhydrin eller med Folin-reagenset , hvorved primære aminer kan påvises. For sekundære aminer brukes isatintesten eller kloraniltesten . Separasjon og påvisning av aminosyrer kan også utføres ved kapillærelektroforese eller ved HPLC , i noen tilfeller som væskekromatografi med massespektrometrisk kobling . Mens de fleste aminosyrer ikke absorberer UV-lys med bølgelengder over 220 nm, er aminosyrene fenylalanin, tyrosin, histidin og tryptofan aromatiske og absorberer UV-lys med maksimalt mellom 260 nm og 280 nm. Aminosyresammensetningen i et protein kan være bestemmes ved hydrolyse av proteinet som skal undersøkes. Den langsomt forekommende racemiseringen av aminosyrene i proteinene som opprinnelig består utelukkende av L- aminosyrer , blir undersøkt under aminosyredatering .

Utvinning og produksjon

Aminosyrer oppnås enten fra naturlige stoffer ved å separere et hydrolysert protein eller på syntetisk måte. Opprinnelig tjente utviklingen av en syntese for de forskjellige aminosyrene hovedsakelig for å belyse strukturen. I mellomtiden har disse strukturelle spørsmålene blitt løst, og de ønskede aminosyrene er spesifikt representert med de forskjellige syntesene, så langt de fremdeles er relevante. Syntesene gir i utgangspunktet racemiske blandinger som kan skilles. En metode for dette er selektiv enzymatisk hydrolyse, som brukes til oppløsning av racemates .

Adolph Strecker (rundt 1869)

Følgende er en oversikt over forskjellige synteser som ble utviklet av kjemikere allerede på midten av 1800-tallet. Noen av disse eldre syntesene er bare av historisk interesse på grunn av lave avlinger eller andre problemer. Imidlertid har noen av disse gamle metodene blitt videreutviklet, og noen er fremdeles relevante i dag for representasjon av aminosyrer. Ytterligere detaljer om disse syntesene, inkludert ligningene for syntesene, er gitt under lenkene til syntesene og de spesifiserte aminosyrene .

Aminosyrer produseres industrielt i dag ved hjelp av følgende prosesser:

bruk

Aminosyrer er av grunnleggende betydning for menneskelig ernæring , spesielt fordi essensielle aminosyrer ikke kan produseres alene. I løpet av et balansert kosthold dekkes kravet til essensielle aminosyrer som regel fullstendig av animalske proteiner eller en passende kombinasjon av forskjellige vegetabilske proteiner (f.eks. Fra frokostblandinger og belgfrukter). Vegetabilske proteiner har vanligvis en lavere biologisk verdi . Dyrefôr er også beriket med aminosyrer, f.eks. B. DL - metionin og L - lysin , men også forgrenede aminosyrer (leucin, isoleucin, valin), som øker næringsverdien. Ulike aminosyrer selges som kosttilskudd .

Aminosyrer og deres derivater brukes som tilsetningsstoffer for mat . Menneskets tunge har en glutamatreseptor , hvis aktivering generelt er forbundet med økt smak. Natriumglutamat brukes derfor som smaksforsterker . Søtningsmiddelet aspartam inneholder en aminosyre. Aminosyrer er forløpere for visse aromastoffer som er opprettet ved Maillard-reaksjonen når maten er tørr- tilberedt .

Aminosyrer brukes i cellebiologi og mikrobiologi som komponenter i cellekulturmedier . I biokjemi brukes derivater av aminosyrer som foto-leucin eller foto-metionin til å bestemme strukturen til proteiner og andre for merking av molekyler. I tillegg blir aminosyrer også brukt som hjelpestoffer, f.eks. B. som saltformer , buffer . I farmasi og medisin , L- aminosyrer anvendt som infusjonsoppløsninger for parenteral ernæring og som stabilisatorer for visse leversykdommer . L- dopa brukes i sykdommer med mangel på nevrotransmittere . Aminosyrer er nødvendige utgangsmaterialer for syntetiske peptidhormoner og for biosyntese av antibiotika . Magnesium og kalium aspartater spiller en rolle i behandlingen av hjerte- og sirkulasjonssykdommer.

Cystein , eller derivatene acetylcystein og karbocystein , brukes også i smittsomme bronkiesykdommer med økte bronkiale sekreter . I tillegg er L- cystein som et reduksjonsmiddel i den anvendte perm . Aminosyrer tilsettes hudpleieprodukter og sjampo i kosmetikk .

metabolisme

Nedbrytning av proteinogene aminosyrer

Aminosyrer kan deles i ketogene , glukogene og blandede keto- og glukogene aminosyrer i henhold til deres nedbrytningsveier . Ketogene aminosyrer tilsettes til citrat syklusen ved nedbrytning , glucogenic aminosyrer til glukoneogenese . Videre dannes forskjellige nedbrytningsprodukter med biologisk aktivitet (f.eks. Nevrotransmittere ) fra aminosyrer i metabolismen . Tryptofan er forløperen til serotonin . Tyrosin og dets forløper fenylalanin er forløpere for katekolaminene dopamin , adrenalin (synonymt med adrenalin) og noradrenalin (synonymt med noradrenalin). Fenylalanin er forløperen til fenetylamin hos mennesker. I planter er fenylalanin forløperen til fenylpropanoidene . Glycin er utgangsmaterialet for porfyrinsyntese ( heme ). Det sekundære messenger-stoffet nitrogenmonoksid er dannet av arginin . Ornitin og S-adenosylmetionin er forløpere for polyaminene . Aspartat, glysin og glutamin er utgangsmaterialene for biosyntese av nukleotider.

I forskjellige menneskelige infeksjoner med patogener er konkurranse med verten om aminosyrene asparagin, arginin og tryptofan beskrevet.

litteratur

Bøker

  • Harold Hart: Organisk kjemi: En kort lærebok. VCH, 1989, ISBN 3-527-26480-9 .
  • Jeremy M. Berg, Lubert Stryer, John L. Tymoczko, Gregory J. Gatto: Biochemistry. Macmillan Learning, 2015, ISBN 978-1-4641-2610-9 .
  • GC Barrett: Aminosyrer og peptider. Cambridge University Press, 1998, ISBN 0-521-46827-2 .
  • Uwe Meierhenrich : Aminosyrer og livets asymmetri. Springer-Verlag, Heidelberg / Berlin 2008, ISBN 978-3-540-76885-2 .
  • Hubert Rehm, Thomas Letzel: The Experimenter: Protein Biochemistry / Proteomics. 6. utgave. Spectrum Academic Publishing House, Heidelberg 2009, ISBN 978-3-8274-2312-2 .

Magasinartikler

weblenker

Wiktionary: Aminosyre  - forklaringer på betydninger, ordets opprinnelse, synonymer, oversettelser

Individuelle bevis

  1. ^ Georg Löffler: Biokjemi og patobiokjemi. Springer-Verlag, 2013, ISBN 978-3-662-06062-9 , s. 25.
  2. a b Katharina Munk (red.): Biokjemi - cellebiologi. Georg Thieme Verlag, Stuttgart 2008, ISBN 978-3-13-144831-6 , s. 122, Google Books .
  3. a b Peter Nuhn: Naturstoffchemie. S. Hirzel Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart 1990, ISBN 3-7776-0473-9 , s. 70.
  4. G. Genchi: En oversikt på D-aminosyrer. I: Aminosyrer. Volum 49, nummer 9, september 2017, s. 1521–1533, doi: 10.1007 / s00726-017-2459-5 . PMID 28681245 .
  5. NASA-forskere gjør første oppdagelse av Livets byggestein i kometen . nasa.gov, august 2009; Kirale aminosyrer i meteoritter styrker bevis for liv utenomjordisk . spie.org, september 2010 (åpnet 4. oktober 2010).
  6. L. Vauquelin, P. Robiquet: Oppdagelsen av et nytt anlegg prinsipp i Asparagus sativus. I: Annales de Chimie. Volum 57, 1806, s. 88-93.
  7. W. Rose et al. Fôringsforsøk med blandinger av høy-rene aminosyrer. VIII. Isolering og identifikasjon av en ny essensiell aminosyre. I: Journal of Biological Chemistry. Volum 112, 1935, s. 283-302.
  8. ^ R. Simoni, R. Hill, M. Vaughan: Discovery of the Amino Acid Threonine: the Work of William C. Rose. I: Journal of Biological Chemistry. Volum 277, nr. 37, 13. september 2002, s. 56-58.
  9. Sabine Hansen: Oppdagelsen av proteinogene aminosyrer fra 1805 i Paris til 1935 i Illinois. Berlin 2015.
  10. ^ Theodor Wieland: History of Peptide Chemistry. I: Bernd Gutte (red.): Peptider. Academic Press, 1995, s.2.
  11. a b Science Online Lexica: Oppføring av aminosyrer i leksikonet av biologi. Hentet 25. april 2009.
  12. ^ G. Löffler, PE Petrides, PC Heinrich: Biochemie & Pathobiochemie. 8. utgave. Springer, Heidelberg 2007, ISBN 978-3-540-32680-9 .
  13. Hao Wang, David Fewer, Liisa Holm, Leo Rouhiainen, Kaarina Sivonena: Atlas av ikke-ribosomalt peptid og polyketide biosyntetiske veier Avdekker vanlig forekomst av ikke-modulære enzymer . I: Proc Natl Acad Sci USA . teip 111 , nr. 25. juni 2014, s. 9259-9264 , PMC 4078802 (fri fulltekst).
  14. ^ A b International Union of Pure and Applied Chemistry and International Union of Biochemistry: Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides (Anbefalinger 1983) . I: Pure & Appl. Chem . teip 56 , nr. 5 , 1984, s. 595-624 , doi : 10.1351 / pac198456050595 .
  15. Paula Yurkanis Bruice: Organisk kjemi. 4. utgave. Pearson Education, 2004, ISBN 0-13-121730-5 , s. 960-962.
  16. Katsura Asano: Hvorfor er startkodonvalg så presist i eukaryoter? I: Oversettelse. Volum 2, nr. 1, mars 2014, doi: 10.4161 / trla.28387 , PMC 4705826 (fri fulltekst).
  17. Y. Fan, CR Evans, J. Ling: Rewiring proteinsyntese: Fra naturlige til syntetiske aminosyrer. I: Biochimica et Biophysica Acta . Volum 1861, nummer 11 Pt B, 2017, s. 3024-3029, doi: 10.1016 / j.bbagen.2017.01.014 . PMID 28095316 , PMC 5511583 (fri fulltekst).
  18. Rin Kathrin Lang, Lloyd Davis et al.: Genetisk kodet norbornene dirigerer stedsspesifikk merking av cellulært protein via en rask bioorthogonal reaksjon. I: Naturkjemi . 2012, s. 298-304, doi: 10.1038 / nchem.1250 .
  19. Vitenskapelig rapport om biologisk verdi - Hvilke aminosyrer er det: Essensielle aminosyrer
  20. a b c WR Taylor: Klassifiseringen av aminosyrebeskyttelse. I: Journal of Theoretical Biology. Volum 119, år 1986, s. 205-218. doi: 10.1016 / S0022-5193 (86) 80075-3 .
  21. ^ Georg Löffler: Grunnleggende kunnskap om biokjemi. (= Springer lærebok ). Heidelberg 2005, ISBN 3-540-23885-9 , s. 24.
  22. Bruce Alberts, Alexander D. Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter Alberts, Johnson, Lewis, Raff, Roberts, Walter: Molecular Biology of the Cell. WILEY-VCH Verlag, Weinheim 2004, ISBN 3-527-30492-4 , s. 152.
  23. ^ Siegfried Hauptmann : Organisk kjemi. 2. revidert utgave. VEB tysk forlag for grunnleggende industri, Leipzig 1985, ISBN 3-342-00280-8 , s. 506-507.
  24. J. Kyte, RF Doolittle: En enkel metode for å fremvise den hydropatiske karakter av et protein . I: Journal of Molecular Biology . teip 157 , nr. 1 , 1982, s. 105-132 , PMID 7108955 .
  25. Representasjon ikke tilgjengelig fordi med prolin i peptidryggraden det er en mindre hydrogenatom på nitrogenet (et sekundært amin ), fordi de sidekjede danner en ring sammen med det nitrogenatom (NHCH 2 CH 2 CH 2 -).
  26. Jean-Pierre Mothet, Angèle T. Parent, Herman Wolosker, Roscoe O. Brady, Jr., David J. Linden, Christopher D. Ferris, Michael A. Rogawski, Solomon H. Snyder: d-Serine er en endogen ligand for glycinstedet til N- metyl-d-aspartatreseptoren . I: Proc. Natl. Acad. Sci. USA . teip 97 , nr. 9 , 2000, s. 4926-4931 , doi : 10.1073 / pnas.97.9.4926 , PMID 10781100 , PMC 18334 (fri fulltekst).
  27. Karlheinz Drauz, Hans Günter Koban, Jürgen Martens , Werner Schwarze : Fosfonsyre- og fosfinsyreanaloger av penicillamin . I: Liebigs Annals of Chemistry . teip 1985 , nr. 3 , 1985, s. 448-452 , doi : 10.1002 / jlac.198519850303 .
  28. Well DA Wellings, E. Atherton: Standard Fmoc-protokoller. I: Metoder i enzymologi. Volum 289, 1997, s. 44-67. PMID 9353717
  29. ^ Bing Yan: Analytical Methods in Combinatorial Chemistry, andre utgave. CRC Press, 2011, ISBN 978-1-4398-5760-1 .
  30. ^ Y. Song, C. Xu, H. Kuroki, Y. Liao, M. Tsunoda: Nylige trender innen analytiske metoder for bestemmelse av aminosyrer i biologiske prøver. I: Tidsskrift for farmasøytisk og biomedisinsk analyse. Volum 147, januar 2018, s. 35-49, doi: 10.1016 / j.jpba.2017.08.050 . PMID 28927726 .
  31. ^ A b Zdzislaw E. Sikorski: Kjemiske og funksjonelle egenskaper til matproteiner. CRC Press, 2001, ISBN 1-56676-960-4 , s. 71, 219.
  32. Mebus A. Geyh, Helmut Schleicher: Absolutt aldersbestemmelse - Fysiske og kjemiske dateringsmetoder og deres anvendelse. Springer-Verlag, Berlin / Heidelberg 1990, ISBN 3-540-51276-4 , s. 345-371.
  33. N. Fujii, T. Takata, N. Fujii, K. Aki, H. Sakaue: D-aminosyrer i proteiner: Speilet av liv som en molekylær indeks på aldring. I: Biochimica et Biophysica Acta . [elektronisk publikasjon før utskrift] Mars 2018, doi: 10.1016 / j.bbapap.2018.03.001 . PMID 29530565 .
  34. a b c LF Fieser, M. Fieser: Lærebok for organisk kjemi. 3. Utgave. Verlag Chemie, 1957, s. 506.
  35. a b LF Fieser, M. Fieser: Lærebok for organisk kjemi. 3. Utgave. Verlag Chemie, 1957, s. 507.
  36. LF Fieser, M. Fieser: Lærebok for organisk kjemi. 3. Utgave. Verlag Chemie, 1957, s. 511.
  37. LF Fieser, M. Fieser: Lærebok for organisk kjemi. 3. Utgave. Verlag Chemie, 1957, s. 516.
  38. a b LF Fieser, M. Fieser: Lærebok for organisk kjemi. 3. Utgave. Verlag Chemie, 1957, s. 508.
  39. a b LF Fieser, M. Fieser: Lærebok for organisk kjemi. 3. Utgave. Verlag Chemie, 1957, s. 510.
  40. Bernd Hoppe, Jürgen Martens : Aminosyrer - produksjon og ekstraksjon. I: Kjemi i vår tid . 18. år, nr. 3, 1984, s. 73-86.
  41. N. Tonouchi, H. Ito: dagens globale situasjonen for aminosyrer i Industri. I: Fremskritt innen biokjemisk ingeniørfag / bioteknologi . Volum 159, 2017, s. 3–14, doi : 10.1007 / 10_2016_23 . PMID 27832295 .
  42. ^ A b M. D'Este, M. Alvarado-Morales, I. Angelidaki: Produksjon av aminosyrer med fokus på gjæringsteknologier - En gjennomgang. I: Bioteknologi fremskritt . Volum 36, nummer 1, jan-feb 2018, s. 14-25, doi: 10.1016 / j.biotechadv.2017.09.001 . PMID 28888551 .
  43. JH Lee, VF Wendisch: Produksjon av aminosyrer - Genetiske og metabolske tekniske tilnærminger. I: Bioresource Technology . Volum 245, Pt B, desember 2017, s. 1575–1587, doi: 10.1016 / j.biortech.2017.05.065 . PMID 28552565 .
  44. Oppføring av proteinverdi. I: Römpp Online . Georg Thieme Verlag, åpnet 18. januar 2013.
  45. K. Yamamoto, A. Tsuchisaka, H. Yukawa: forgrenede aminosyrer. I: Fremskritt innen biokjemisk ingeniørfag / bioteknologi. Volum 159, 2017, s. 103–128, doi : 10.1007 / 10_2016_28 . PMID 27872960 .
  46. Wolfgang Legrum: Fragrances, Mellom Stink Og Parfyme: Forekomst, egenskaper og anvendelse av dufter og deres blandinger. Gabler Wissenschaftsverlage, 2011, s. 165 ( begrenset forhåndsvisning i Google-boksøk).
  47. KV Savelieva, S. Zhao, VM Pogorelov, I. Rajan, Q. Yang, E. Cullinan, TH Lanthorn: Genetisk forstyrrelse av begge tryptofanhydroksylasegener reduserer serotonin dramatisk og påvirker atferd i modeller som er følsomme for antidepressiva . I: PLOS ONE . teip 3 , nei. 10 , 2008, artikkel e3301 , doi : 10.1371 / journal.pone.0003301 , PMID 18923670 , PMC 2565062 (fri fulltekst), bibcode : 2008PLoSO ... 3.3301S .
  48. David Shemin , D. Rittenberg: Den biologiske bruken av glysin for syntese av protoporfyrin av hemoglobin . I: Journal of Biological Chemistry . teip 166 , nr. 2 , desember 1946, s. 621-5 , PMID 20276176 ( jbc.org ).
  49. J. Tejero, A. Biswas, ZQ Wang, RC side, MM Haque, C. Hemann, JL Zweier, S. Misra, DJ Stuehr: Stabilisering og karakterisering av en heme-oksy reaksjonsmellomprodukt i induserbar nitrogenoksyd-syntase . I: Journal of Biological Chemistry . teip 283 , nr. 48 , november 2008, s. 33498-507 , doi : 10.1074 / jbc.M806122200 , PMID 18815130 , PMC 2586280 (fri fulltekst).
  50. C. Rodríguez-Caso, R. Montañez, M. Cascante, F. Sánchez-Jiménez, MA Medina: Matematisk modellering av polyaminmetabolisme hos pattedyr . I: Journal of Biological Chemistry . teip 281 , nr. 31. august 2006, s. 21799-21812 , doi : 10.1074 / jbc.M602756200 , PMID 16709566 .
  51. Lubert Stryer, Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko: Biokjemi . 5. utgave. WH Freeman, New York 2002, ISBN 978-0-7167-4684-3 , pp. 693-698 .
  52. W. Ren, R. Rajendran, Y. Zhao, B. Tan, G. Wu, FW Bazer, G. Zhu, Y. Peng, X. Huang, J. Deng, Y. Yin: aminosyrer Mediators of Metabolic Kryssprat mellom vert og patogen. I: Frontiers in immunology. Volum 9, 2018, s. 319, doi: 10.3389 / fimmu.2018.00319 . PMID 29535717 , PMC 5835074 (fri fulltekst).