Post-translationell modifikasjon

Post-translationell proteinmodifikasjon ( PTM ) er endringer i proteiner som oppstår etter oversettelse . De fleste utløses av organismen eller av selve cellene.

Proteiner er ofte involvert i disse prosessene, ved å modifisere gener ( modifiserende gener ) er kodet. Genproduktene til slike modifikasjonsgener kan dannes eller funksjonaliseres avhengig av miljøfaktorer og påvirke proteiner tilsvarende.

Mens noen av prosessene foregår direkte på opprinnelsesstedet, finner andre sted i visse celleorganeller, mens andre foregår utenfor den produserende cellen.

I tillegg til tilsiktede proteinendringer, forekommer imidlertid også uønskede proteinendringer. Forutsatt at transkripsjons- og translasjonsmaskineriet fungerer når de transkriberer genene via mRNA til proteinene med feilrater på 1/1000 nukleotider eller 1/10 000 aminosyrer, vil inkorporering av feil aminosyrer produsere betydelige mengder feiltranslaterte polypeptidkjeder. Andelen feiltranslaterte proteiner, som faktisk ikke endres etter translasjonelt, men cotranslasjonalt, kan økes ved tilstedeværelse av streptomycin (forstyrrelse av ribosomet ) eller ved mangel på individuelle aminosyrer.

I tillegg kan proteinkjeder bli skadet, endret eller denaturert av radikaler , høyenergistråling eller andre proteiner (se prioner ) og danner foldende isoformer som ikke lenger tilsvarer den opprinnelige konformasjonen og ikke kan oppfylle den tiltenkte funksjonen.

Kategorier av endring etter translasjon

Celler har mange muligheter for å bearbeide og endre proteiner. For å gjøre dette har de et stort antall enzymer som er spesielt dannet av cellen for proteinmodifisering. Proteinmodifiseringsprosesser kan finne sted konstituerende eller de kan påvirkes av miljøpåvirkninger eller andre parametere. Modifikasjonen kan være N - eller C- terminalen eller en sidekjedemodifikasjon utført. Omtrent 300 forskjellige endringer etter translasjon er beskrevet. Følgende prosesser, som fører til nye proteinarter, ble analysert:

Spin-offs

  • Spaltning av N- terminal formylrest ved deformylase . Hvert nysyntetiserte protein (i prokaryoter ) inneholder i utgangspunktet et N- terminal formylmetionin (metionin i eukaryoter ), som alltid blir innlemmet først under translasjon, og hvis formylrest blir deretter splittet av deformylasen. Eventuelle formylrester som fremdeles er til stede indikerer at syntesen av proteinmolekylet nettopp er avsluttet.
  • spaltingen av metionylresten ved N- terminalen av nysyntetiserte proteiner med metionylaminopeptidase . Hos bakterier ble det observert at størrelsen på følgende aminosyre påvirker spaltningsadferden til N- terminal metionin. Jo større den andre aminosyren er, desto mindre sannsynlig er det at startmetioninet blir delt opp.
  • målrettet splitting av signalsekvenser (for eksempel protokollagen til kollagen)
  • selektiv kutting av delsekvenser ( f.eks. proinsulin til insulin, generelt forløperproteiner )
  • Proteininaktivering og fragmentering ved proteolyse som involverer proteaser

Uorganiske grupper

Organiske grupper

Organiske lipidgrupper

Disse lipidankermodifikasjonene forårsaker adsorpsjon til cellemembranen .

Legge til bindinger

Binding til større molekyler

Endring av individuelle aminosyrer

Diverse

litteratur

weblenker

Individuelle bevis

  1. ^ S. Lee: Post-translationell modifisering av proteiner i toksikologisk forskning: fokus på lysinacylering. I: Toksikologisk forskning. Volum 29, nummer 2, juni 2013, s. 81–86, doi : 10.5487 / TR.2013.29.2.081 , PMID 24278632 , PMC 3834447 (fri fulltekst).