Jernmetabolisme

Den jernmetabolismen eller metabolisme er absorpsjon, fordeling og utskillelse av jern i organismen . Begrepet er misvisende, fordi jern ikke er "slik metabolisert ", men bare bundet til forskjellige organiske molekyler som er tilstede i organismen.

jern

Den element jern er en viktig sporstoff i menneskekroppen. Oksygentransport, oksygenopptak, cellefunksjoner som mitokondriell elektrontransport, cytokrom P450 og til slutt hele energimetabolismen avhenger av tilstrekkelig jernforsyning.

En persons kropp inneholder i gjennomsnitt 4-5 g jern. Det forekommer i enzymer ( cytokromer , peroksidaser , katalase ), i hemoglobin og myoglobin og som depot eller reservejern i form av ferritin og hemosiderin . Depotjernet finnes hovedsakelig i leverceller og makrofager i retikulohistiocytisk system .

Distribusjon i kroppen

Følgende fordeling er funnet hos menn som veier 70 kg.

hemoglobin 66,1% 2800 mg
Depotjern ( ferritin , hemosiderin ) 18,8% 800 mg
Ikke-hemzym jern 10% 420 mg
Myoglobin 4,7% 200 mg
Transportjern ( transferrin ) 0,2% 10 mg
Jernholdige enzymer 0,2% 10 mg

Daglig behov

Det daglige jernbehovet er mellom 0,5-1,5 mg / dag hos små barn og 2–5 mg / dag hos kvinner under graviditet. Med unntak av menstruasjonsblødning er de daglige jerntapene, for eksempel gjennom peeling av hud og slimhinneceller og via urinen , lave. Det daglige jerntapet på omtrent 1 mg hos en sunn voksen mann blir vanligvis kompensert gjennom mat. Mengden jern som faktisk forbrukes, bør imidlertid være betydelig høyere enn det daglige behovet, ettersom bare ca 10–15% av det forbrukte jernet er tilgjengelig for kroppen. Det anbefalte inntaket er 10 mg / dag for menn og 15 mg / dag for kvinner. Hos gravide og ammende kvinner kan mengden øke til opptil 30 mg / dag.

Tap av blod kan redusere jerninnholdet i kroppen betydelig: 1 mg jern går tapt for hver 2 ml blod. Gjennomsnittlig blodtap i menstruasjonen er 30-60 ml, så det er et jerntap på 15–30 mg; med hypermenoré mister en kvinne opptil 800 ml blod, med livmor myomatosus opp til 1200 ml.

metabolisme

I motsetning til metaller som natrium og kalsium, kan jernbalansen bare reguleres gjennom absorpsjon , siden normale tap ikke kan kontrolleres. Hastigheten for absorpsjon av jernet som er tilstede i mat er mellom 6% hos menn og 12% hos kvinner, og opptil 20% i tilfelle jernmangel.

Absorpsjon (generelt)

I vanlig mat i Europa er en tredjedel av jernet til stede som heme , en komponent av hemoglobin i blodet og myoglobin , som finnes i kjøtt . Resten av matjernet er hovedsakelig i form av jern (III) -komplekser, som vanligvis er bundet til cysteinrester av proteiner. Virkelig fritt jern (III) som Fe 3+ forekommer aldri biologisk, siden det vil danne uoppløselige bunnfall som hydroksid eller fosfat. Både Fe 2+ og i større grad Fe 3+ danner løse komplekser med praktisk talt alle biomolekyler (unntatt fett), som sikrer at jernet forblir i oppløsning. I heme er fire av de seks jernbindingsstedene allerede godt okkupert, slik at det ikke lenger kan danne faste eller uoppløselige komplekser med andre kompleksdannende midler (chelatorer). Opptaket (resorpsjon) av hemejern er derfor uavhengig av andre næringsmiddelkomponenter. Selv om hemejern bare utgjør en tredjedel av jernet i kostholdet vårt, gir det derfor omtrent to tredjedeler av jernet som absorberes.

Vegetabilsk mat inneholder ligander som forenkler jernabsorpsjon på den ene siden, men også fosfater , polyfenoler og fytater som danner dårlig oppløselige forbindelser med jern på den andre . Så er z. For eksempel kan den lave tilgjengeligheten av jern i spinat og lignende avlinger tilskrives det høye innholdet av oksalsyre , som danner komplekser som er vanskelige å oppløse med jern. Absorpsjonen av fytatholdige matvarer kan forbedres ved å spise kjøtt samtidig eller tilsette reduksjonsmidler som askorbinsyre (= vitamin C). Ferritin fra soyabønner kan delvis kompensere for jernmangel hos vegetarianere.

Resorpsjonsgraden for ernæringsjern er vanligvis rundt 6 til 12%. Det er økt i jernmangel og kan være opptil 20%. Resorpsjonshastigheten reguleres av organismen avhengig av jernbehovet og jernlagringsstørrelsen, hvorved reguleringsmekanismene fremdeles i stor grad er uutforsket. Genetisk forårsaket funksjonsfeil i jernabsorpsjon kan føre til jernoverbelastning gjennom årene, noe som manifesterer seg i livstruende organskader.

Den menneskelige organismen absorberer både toverdige (Fe 2+ ) og treverdige (Fe 3+ ) jernioner. Siden Fe 3+ og Fe 2+ i utgangspunktet er godt bundet til matproteiner, er nedbrytningen av proteinene ved spesielle fordøyelsesenzymer som pepsin en forutsetning for jernabsorpsjon. Hvis det er tilstrekkelig HCl- produksjon i magen, er denne sammenbruddet sikret. Varmedenaturering (ved koking, steking, baking) letter nedbrytningen av jernbindende proteiner i magen, ettersom den naturlige stabile brettingen av proteinene i det minste er delvis ødelagt og det derfor er flere angrepspunkter for fordøyelsesenzymer. Etter at de jernbindende proteinene er brutt ned i magen, er det meste av jernet i tynntarmen funnet som Fe 3+ i løse komplekser med andre molekyler. Alle matmolekyler som inneholder en syregruppe samt andre OH- , NH- eller SH- grupper kan danne løse komplekser med Fe 3+ og Fe 2+ og samtidig sikre løselighet (via tilleggsgruppene). Disse molekylene er askorbinsyre , sitronsyre , glycin , cystein og mange andre aminosyrer .

Enteral absorpsjon, leverregulering

Hypotetisk regulering av enteral jernabsorpsjon med forskjellige transportproteiner for forskjellige jernopptak og lagring.

Glykoproteinet gastroferrin , et jernbindende protein i magesaft, har sannsynligvis liten betydning for å øke jernabsorpsjonen.

Enterocytt, skjematisk fremstilling, den apikale siden med penselgrensemembranen

I tarmen er jernet deretter tilstede i avtagende mengder i løse Fe 3+ komplekser, som Fe 2+ i heme, og i løse Fe 2+ komplekser. Løselighetene til Fe 3+ og Fe 2+ fra uorganisk kjemi er relatert til dannelsen av hydroksidutfellinger og er irrelevante i denne sammenheng, siden de løse kompleksene sørger for at til og med Fe 3+ forblir i løsning selv ved pH i tynntarmen. Det er derfor ikke overraskende at til tross for Fe 3+ uoppløselighet i (rent) vann ved pH 9 tilsvarer den viktigste jernabsorpsjonsveien i kroppen den største mengden jern i maten. Det er for tiden tre kjente eksponeringsveier:

  • MIP-rute: Fe 3+ absorberes via mobilferrin, integrin og paraferritin. Mobilferrin løser Fe3 + ut av løse komplekser og binder det tett. Dette er ikke mulig hvis Fe 3+ tidligere har dannet veldig faste eller til og med uoppløselige komplekser.
  • Heme-bane: Jernet absorberes sammen med heme, noe som betyr at det passerer gjennom enterocyttcellemembranen . Vanligvis er jernet i heme Fe 2+ . En hem oksygenase følger deretter i tarmcellen , som frigjør Fe 2+ i hem og overfører den til tarmcellens labile jernbasseng. Siden jern er bundet godt i heme, kan det alltid absorberes uavhengig av andre matkomponenter i tarmen. Dette gjøres av Hem Carrier Protein 1 (HCP1).
  • [DMT1] rute: Fe 2+ absorberes direkte. I motsetning til de andre er denne banen ikke spesifikk for jern, men andre divalente metallioner blir også transportert med den (divalent metalliontransportør). Transportproteinene er i stand til å oppløse Fe 2+ fra løse komplekser. Fe 2+ er heller ikke tilgjengelig for transport hvis det har dannet faste eller uoppløselige komplekser. Trivalent jern uten jern kan i utgangspunktet også reduseres til Fe 2+ for absorpsjon . Dette gjøres enten ved å redusere midler som askorbinsyre eller ved en ferrikeduktase (membranbasert, duodenal cytokrom b ) i tarmcellemembranen.

Jern absorberes som Fe 2+ på den apikale siden av enterocytter ( penselgrensemembran ) i de øvre delene av tynntarmen, tolvfingertarmen og i øvre jejunum . Her Fe 3+ ved reduksjon med en Membranreduktase, en av den cytokrom b- lignende duodenale ferrireduktase ( duodenal cytokrom B , Dcytb) til sin to valente form Fe 2+ konvertert og membranproteinet, den divalente metalltransportør ( divalent metalltransportør , DMT 1) transportert gjennom den apikale enterocyttmembranen. Intracellulært, dvs. i tarmcellen, lagres Fe2 + enten i form av intracellulært ferritin eller transporteres til den basolaterale cellemembranen. På den basolaterale enterocytmembranen er jernet som ikke er lagret i ferritin bundet til ferroportin 1 ( jernregulert protein , IREG) i form av Fe 2+ . Ferroportin som et cellulært jerntransportprotein er også lokalisert i membranen til monocytter og hepatocytter og dens funksjon reguleres ved samvirkning med hepcidin . I sin funksjon samarbeider ferroportin med ferrooksidase Hephaestin , som oksyderer Fe 2+ til Fe 3+ .

Diagrammet viser skjematisk den cellulære jernhomeostasen i en pattedyrcelle.

Jern kan importeres via endocytosen til transferrinreseptoren 1 eller via jernimportørene DMT1 og ZIP14, noe som øker aktiviteten til jernreduktaser som STEAP2 ( seks transmembranepitelantigener av prostata 2 , metalloreduktase), SDR-2 ( stromacelle -avledet reseptor 2 ) og Dcytb ( duodenal cytokrom B ) krever.

Intracellulært jern kan lagres i ferritin og brukes til proteinsyntese, eller det kan også generere reaktive oksygenarter ( ROS ) og regulere transkripsjon via jernbindende proteiner ( jernregulerende protein , IRP1 / 2). Eksporten utføres av Ferroportin, ofte støttet av Hephaestin (Hp) og / eller Ceruloplasmin (Cp), og undertrykkes av Hepcidin. STEAP2, SDR2 og Dcytb: jernjernreduktaser; DMT1 og ZIP14: jernholdige importører, sinktransportører; Tf: transferrin; TfR1: transferrinreseptor 1; ROS: reaktive oksygenarter; IRP1 / 2: jernresponsive elementbindende proteiner; FTH: ferritin-tungkjedegen; FTL: ferritin lettkjedegen; Fpn: ferroportin; Hp: hephaestin; Cp: ​​ceruloplasmin.

Hepcidin er et akuttfaseprotein og har en nøkkelfunksjon for å regulere absorpsjon, vevsfordeling og ekstracellulær konsentrasjon av jern. HAMP- genet, som koder for hepcidin, oppreguleres i tilfelle høyt kroppsnivå, infeksjon eller betennelse (noe som resulterer i en økning i interleukiner II-6, II-1) . Dette øker også mengden hepcidin som sirkulerer i blodet. Sistnevnte binder seg til ferroportin, som induserer dets internalisering og ubiquitin-medierte nedbrytning. Som et resultat kan ikke jernionene absorberes fra tarmen av enterocyttene. I tillegg frigjøres ikke jern i sirkulasjonen fra monocyttene eller hepatocyttene . Dette fører til at serumjernnivået faller.

Spesialiserte endotelceller i leveren sinusoider regulerer dannelsen av hormonet hepcidin, som regulerer jernmetabolismen, gjennom syntesen av vekstfaktoren Bmp2 ( morfogent protein 2 ).

I enterocytten lagres jernet enten som depotjern i ferritin eller frigjøres i blodet av transportproteinet ferroportin . Denne prosessen hemmes av hepcidin , som i det vesentlige regulerer jernopptaket. Det toverdige jernet som frigjøres av ferroportin transporteres til den kontraluminale celleoverflaten og oksyderes av membranproteinet hephestine . I denne oksiderte treverdige formen binder den seg til apotransferrin og blir deretter transportert til behovspunktene i organismen.

Videre transport

Gjennom ferroportin føres jernet til transferrinet som en oksidert form Fe 3+ , her samarbeider transportproteinet med ferroksidase Hephaestin . Transferrinmolekylet har to bindingssteder for et treverdig Fe 3+ hver . Transferrin (apotransferrin) er et glykoprotein og blir syntetisert i leveren, frigjør jern ved smugling jernioner inn i celler eller vev som skal tilføres via binding med transferrin-reseptoren ( TfR-1 ) av cellen i form av en reseptor - mediert endocytose ( klatrinbelagte groper ) gratis. Etter at klatrinlaget er oppløst intracellulært , smelter det sammen med endosomene . Protonpumper i endosomal membran senker pH-verdien til 5 til 6. Forsuring forårsaker en konformasjonsendring i transferrin-TfR-komplekset og fører til frigjøring av det treverdige Fe 3+ . En metalloreduktase eller ferrireduktase ( STEAP3 ) reduserer det treverdige jernionet til det toverdige Fe 2+ , som deretter kan transporteres inn i cellens cytosol av -divalent metalltransportør ( DMT 1 ), divalent metalltransportør 1 .

Det er to måter åpne for det toverdige jernionet, det kan brukes direkte ved å inkorporere det i proteiner (funksjonelt jern) eller det lagres i ferritin i form av treverdig jern . Ferritinlagring forekommer hovedsakelig i celler i lever , milt og benmarg . Bare en liten andel er funnet som serum ferritin. Serumferritinnivået viser en viss sammenheng med den totale jerntilførselen i organismen. Først tilføres jernholdige enzymer, deretter rød benmarg (dannelse av hemoglobin ) og muskler (dannelse av myoglobin ). Den daglige utvekslingen av jern mellom vev er i gjennomsnitt rundt 40 mg.

Ekspresjonen av proteiner av ferritin, transferrinreseptor ( TfR-1 ) og divalent metalltransportør 1 ( DMT 1 ) reguleres posttranskripsjonelt i cellen av jernresponselementet eller jernregulerende protein ( IRE / IRP ), avhengig av det intracellulære jerninnhold.

I løpet av hemsyntese hos pattedyr lagres Fe (II) av ferrogelatase (synonymt med hemsyntase ), et enzym i den mitokondriale indre membranen . Elektronene som er nødvendige for reduksjonen er gitt av luftveiskjeden .

Regulering av jernnivået i blodet

Jernnivået på nivået av organismen er sannsynligvis hovedsakelig regulert av det senere oppdagede peptidet hepcidin , som binder seg til ferroportin i tarmen og får det til å brytes ned. Hvis jernnivået er for lavt, reduserer leveren produksjonen av hepcidin. Som et resultat øker frigjøringen av jern fra celler i blodet. Hvis jernnivået er for høyt, øker leveren hepcidinproduksjonen og jernutgivelsen avtar (" slimhinnehindring "). Av denne grunn har hepcidin også blitt referert til som hormonet av jernmetabolisme . Frigjøring av jern fra cellene i retikuloendotelialsystemet (RES) og fra makrofager kontrolleres også av hepcidin.

Sykdommer

Jernmangel

Hovedartikkel: Jernmangel .

Jernmangelanemi har størst praktisk betydning blant anemiene som kan spores tilbake til en forstyrrelse i dannelsen av hemoglobin . Det er den vanligste mangelsykdommen over hele verden . Jernmangel kan føre til anemi, immunmangel, alvorlige symptomer på tretthet, dårlig konsentrasjon og trofiske lidelser ( ernæringslidelser ), som er oppsummert under begrepet Plummer-Vinson syndrom . Unnlatelse av å trives kan forekomme hos små barn.

Jernmangel symptomer forekommer oftere hos kvinner enn hos menn fordi kvinner regelmessig mister jern fra kroppen gjennom menstruasjon . I underutviklede områder er det en diettrelatert jernmangel, som tilskrives et lavt proteininnhold i dietten med høyt fosfatinnhold.

Jern inkorporering forstyrrelser i heme-biosyntese kan føre til anemi, selv om den totale jernkonsentrasjonen i kroppen ikke er redusert, jfr B. erytropoietisk protoporfyri .

Akutt forgiftning

Akutt forgiftning med jern er sjelden i Tyskland. De påvirker for det meste barn som har tatt 2 til 10 g jern oralt. Symptomene er sirkulasjonskollaps, blødning i mage-tarmkanalen, nedsatt blodproppsevne og langvarig lever- og nyresvikt. Terapien består i å forhindre at det inntatte jernet absorberes ( magesvask ) og fjerne jernet som allerede er absorbert fra organismen, f.eks. B. ved intravenøs administrering av deferoksamin .

Kronisk forgiftning

Hovedartikkel: Hemokromatose (jernoverbelastning).

Avhengig av organet som er berørt, kan jernoverbelastning føre til levercirrhose , ødeleggelse av bukspyttkjertelen og andre organsykdommer. Eksempler på slike sykdommer er jernlagrings sykdom og hemosiderose . Hemokromatose (jernlagringssykdom) er den mest utbredte genetiske sykdommen i Nord-Europa, omtrent en av to hundre nordeuropeere er homozygote i denne forbindelse , i Irland er den til og med om lag 1% av befolkningen. Heterozygote ”bærere” av arvelig hemokromatose, ca. 10–20% i de nevnte hvite populasjonene, lagrer litt mer jern enn ikke-bærere av slike mutasjoner. Selv et lavt jernlager over de lave verdiene til sunne barn, fører til blant annet. på insulinresistens eller insulinresistenssyndrom og dets konsekvenser, spesielt på forskjellige farlige aldersrelaterte sykdommer som type 2 diabetes inkludert komplikasjoner, aterosklerose, hjerteinfarkt, hjerneslag. Dette gir en indikasjon på hvorfor barn og kvinner er (relativt) beskyttet i yngre alder.

Donering av blod eller blodutjevningsterapi kan redusere mengden jern i organismen. I følge studier fra Finland har mannlige blodgivere (fra ca. 50 år og oppover) en sterkt redusert risiko for hjerteinfarkt, bare rundt en tidel av risikoen for hjerteinfarkt for andre menn.

Hvordan kan du kontrollere jernbalansen til mennesker?

Hvis det er mistanke om jernmangel

Bestemmelsen av jern i blodet er ikke egnet.

Hvis du mistenker hemokromatose (jernlagringssyke)

Se også

  • For konsekvensene av økt absorpsjon av jernholdige forbindelser i planteorganismen, se jerntoksisitet .

litteratur

weblenker

Individuelle bevis

  1. Hard Gerhard Lanzer: Grunnleggende trekk ved jernmetabolismen. Pasientblodbehandling, del 2, klinikk 6/2010, s. 43–46 [1]
  2. ↑ MU Muckenthaler, B Galy, MW Hentze: Systemisk jernhomeostase og det jernresponsive element / jernregulerende protein (IRE / IRP) reguleringsnettverk . I: Annu. Pastor Nutr. . 28, 2008, s. 197-213. doi : 10.1146 / annurev.nutr.28.061807.155521 . PMID 18489257 .
  3. ↑ Georg Löffler, Petro E. Petrides: Biokjemi og patobiokjemi . 7. utgave. Springer-Verlag, Berlin / Heidelberg / New York 2002, ISBN 978-3-540-42295-2 .
  4. ^ Federal Institute for Risk Assessment, Eisen
  5. ↑ a b c John W. Adamson (for den tyske utgaven: Joachim Peter Kaltwasser og Axel Braner). Jernmangel og andre hypoproliferative anemier. I: Manfred Dietel, Joachim Dudenhausen, Norbert Suttorp (red.) Harrisons interne medisin. Berlin 2003, ISBN 3-936072-10-8 , s. 733
  6. ^ ME Conrad, JN Umbreit: Jernabsorpsjon og transport - en oppdatering. I: American Journal of Hematology . Volum 64, nummer 4, august 2000, s. 287-298, ISSN  0361-8609 . PMID 10911382 .
  7. ↑ B. Lönnerdal: Soyabønner ferritin: implikasjoner for jernstatus for vegetarianere. I: The American journal of clinical nutrition. Volum 89, nummer 5, mai 2009, s. 1680S-1685S, ISSN  1938-3207 . doi: 10.3945 / ajcn.2009.26736W . PMID 19357222 .
  8. ↑ W. Forth, W. Rummel, H. Andres: På spørsmål regulering av jern absorpsjon ved gastroferrin, en jern-bindende protein i mavesaft . I: Klinisk ukentlig . 46, nr. 18, 1968, s. 1003-1005. ISSN  0946-2716 . doi : 10.1007 / BF01745592 .
  9. ↑ Marcel E. Conrad, Jay N. Umbreit: Jernabsorpsjon og transport - En oppdatering i: American Journal of Hematology
  10. ↑ J. Przybyszewska, E. Zekanowska: Rollen til hepcidin, ferroportin, HCP1, og DMT1 protein i jern absorpsjon i den menneskelige fordøyelseskanal. I: Przegla? D gastroenterologiczny. Volum 9, nummer 4, 2014, s. 208-213, ISSN  1895-5770 . doi: 10.5114 / pg.2014.45102 . PMID 25276251 . PMC 4178046 (fri fulltekst).
  11. ↑ J. Przybyszewska, E. Zekanowska: Rollen til hepcidin, ferroportin, HCP1, og DMT1 protein i jern absorpsjon i den menneskelige fordøyelseskanal. I: Przegla? D gastroenterologiczny. Volum 9, nummer 4, 2014, s. 208-213, ISSN  1895-5770 . doi: 10.5114 / pg.2014.45102 . PMID 25276251 . PMC 4178046 (fri fulltekst).
  12. ^ AT McKie, D. Barrow, GO Latunde-Dada, A. Rolfs, G. Sager, E. Mudaly, M. Mudaly, C. Richardson, D. Barlow, A. Bomford, TJ Peters, KB Raja, S. Shirali , MA Hediger, F. Farzaneh, RJ Simpson: En jernregulert jernjernreduktase assosiert med absorpsjonen av jern i kosten. I: Vitenskap. Volum 291, nummer 5509, mars 2001, s. 1755-1759, ISSN  0036-8075 . doi: 10.1126 / science.1057206 . PMID 11230685 .
  13. ↑ Enrico Rossi: Hepcidin - jernregulerende hormon. I: The Clinical biochemist. Anmeldelser. Volum 26, nummer 3, august 2005, s. 47-49, PMID 16450011 , PMC 1240030 (fri fulltekst).
  14. ↑ Ivana De Domenico, Diane M. Ward og Jerry Kaplan: Hepcidin-regulering: stryking av detaljene. I: The Journal of clinical investigation. Volum 117, nummer 7, juli 2007, s. 1755-1758, doi: 10.1172 / JCI32701 , PMID 17607352 , PMC 1904333 (fri fulltekst).
  15. ↑ James F. Collins, Marianne Wessling-Resnick, Mitchell D. Knutson: hepcidin regulering av jerntransport. I: The Journal of Nutrition. Volum 138, nummer 11, november 2008, s. 2284-2288, doi: 10.3945 / jn.108.096347 , PMID 18936232 , PMC 2764359 (fri fulltekst).
  16. ^ Matthias W. Hentze, Matthias W. Hentze, Martina U. Muckenthaler, Bruno Galy, Clara Camaschella: Two to Tango: Regulation of Mammalian Iron Metabolism. Cellevolum 142, utgave 1, s. 24–38, 9. juli 2010 [2]
  17. ↑ Skjematisk fremstilling av relasjonene og nettverkene mellom levercellene og deres interaksjoner med makrofager og enterocytter; Hepcidin er blant annet i sentrum for jernhomeostase. Hemojuvelin (HJV) fungerer som en ko-reseptor og benmorfogenetisk protein (BMP) fungerer som en ligand for BMP-reseptoren (BMP-Rs). [3]
  18. ↑ Prem Ponka, Bill Andriopoulos: Jern kan øke hepcidin begge veier. blod 15. september 2007, I bind 110, nummer 6, s. 1703-1704 [4]
  19. ^ GC Ferreira, R. Franco, SG Lloyd, I. Moura, JJ Moura, BH Huynh: Struktur og funksjon av ferrochelatase. I: Journal of bioenergetics and biomembranes. Volum 27, nummer 2, april 1995, s. 221-229, ISSN  0145-479X . PMID 7592569 .
  20. ↑ S. Gulec, GJ Anderson, JF Collins: Mekanistisk og regulatoriske aspekter av intestinal absorpsjon jern. I: American journal of physiology. Gastrointestinal og leverfysiologi. Volum 307, nummer 4, august 2014, s. G397-G409, ISSN  1522-1547 . doi: 10.1152 / ajpgi.00348.2013 . PMID 24994858 . PMC 4137115 (fri fulltekst).
  21. ↑ O. Loréal, T. Cavey, E. Bardou-Jacquet, P. Guggenbuhl, M. Ropert, P. Brissot: Jern, hepcidin og metallforbindelsen. I: Grenser i farmakologi. Volum 5, 2014, s. 128, ISSN  1663-9812 . doi: 10.3389 / fphar.2014.00128 . PMID 24926268 . PMC 4045255 (gratis fulltekst).
  22. ^ T. Ganz: Systemisk jernhomeostase. I: Fysiologiske vurderinger. Volum 93, nummer 4, oktober 2013, s. 1721-1741, ISSN  1522-1210 . doi: 10.1152 / physrev.00008.2013 . PMID 24137020 .
  23. ↑ Tuomainen Tomi-Pekka, Salonen Riitta, Nyyssouml; nen Kristiina, Salonen Jukka T. Kullstudie av forholdet mellom donasjon av blod og risiko for hjerteinfarkt hos 2682 menn i Øst-Finland BMJ 1997; 314: 793, doi: 10.1136 / bmj.314.7083.793
  24. ↑ Lothar Thomas et al.: Nye parametere for diagnostisering av jernmangel sier: Konklusjon. (PDF; 35 kB) I: Dtsch Arztebl 2005; 102 (42): A-2878. German Medical Association, 25. august 2009, åpnet 5. august 2010 : "Ferritin må alltid bestemmes hvis det er mistanke om jernmangel"
  25. ↑ Lothar Thomas et al.: Nye parametere for diagnostisering av jernmangel stater: retikulocytt hemoglobin og løselig transferrinreseptor. (PDF; 213 kB) I: Dtsch Arztebl 2005; 102 (9): A-580-86. German Medical Association, 25. august 2009, åpnet 5. august 2010 : "I tilfelle akutt fase reaksjon eller kronisk leversykdom, måles en normal serumferritinkonsentrasjon til tross for en reduksjon i total kropps jern"
  26. Dier J. Dierkes: Mulige helserisiko ved å spise kjøtt . Diskusjon om bidraget fra Dipl. Oec. troph. Franziska Feldl, professor Dr. med. Berthold Koletzko i volum 11/1998: Balansert substratforsyning gjennom kjøttforbruk . I: Bundesärztekammer (red.): Deutsches Ärzteblatt . 95, utgave 30, 24. juli 1998 (45), s. A-1851/1852 ( aerzteblatt.de [PDF; 44 kB ; hentet 28. september 2010] "Serumjernebestemmelse er ikke egnet til å diagnostisere jernmangel").