Hydrofobisitet

Den hydrofobe overflaten av gress lar vannet rulle av

Begrepet hydrofob kommer fra gammelgresk ( ὕδωρ Hydor "vann" og φόβος Phobos "frykt") og betyr "å unngå vann". Ifølge IUPAC- definisjonen er hydrofobisitet foreningen av ikke-polære grupper eller molekyler i et vandig miljø på grunn av vannets tendens til å ekskludere ikke-polære grupper eller molekyler. Dette tekniske begrepet fra kjemi brukes til å karakterisere stoffer som ikke blandes med vann og som regel lar det "rulle av" overflater. Hvis en overflate er veldig vannavstøtende, kalles den også superhydrofobisitet .

kjennetegn

Ikke-polare stoffer som fett , voks , alkoholer med lange alkylrester - dvs. med unntak av metanol , etanol og propanol - alkaner , alkener , etc. er hydrofobe. Når hydrofobe stoffer oppløses i vann, oppstår vanligvis en såkalt hydrofob effekt , og med noen små, hydrofobe arter som metan eller xenon dannes til og med entropisk ugunstige klatratstrukturer . Derfor er løseligheten av disse stoffene i vann generelt lav.

Hydrofilisitet er omtrent det motsatte av hydrofobisitet . Målingen på graden av hydrofobicitet av stoffer (for det meste proteiner ) er hydrofobiciteten .

Hydrofobe stoffer er nesten alltid lipofile , noe som betyr at de oppløses godt i fett og olje . Imidlertid skal hydrofobisitet ikke alltid likestilles med lipofilisitet, fordi noen stoffer samtidig er hydrofobe og lipofobe , f.eks. B. fluorkarboner , silikoner og noen ioniske væsker , slik som. B. BMIIm , som vanligvis ikke er vann- eller fettløselige. Disse stoffene kalles amfifobe .

, Lipo molekyler som inneholder både hydrofile (= hydro Phobe ) og hydrohydrofile besitter strukturdeler er kalt amfi phil . Denne effekten brukes av vaskemidler som overflateaktive stoffer eller alkalisalter av fettsyrer (Na-salt = ostemasse og K-salt = myk såpe ). Siden disse "fester seg" til begge stoffene i grensesnittet mellom hydrofob smuss og vann, kan smuss oppløses i vannet.

forskjellige overflater og tilhørende kontaktvinkler for vann

Størrelsen på kontaktvinkelen mellom væske og fast stoff avhenger av samspillet mellom stoffene ved kontaktflaten: jo mindre denne interaksjonen er, desto større kontaktvinkel.

Overflaten heter:

• ved lave kontaktvinkler (ca. 0 °, bilde a) som hydrofile ("vann-elskende")
• i vinkler på 90 ° (bilde b) som hydrofob (vannavstøtende)
• i vinkler over 90 ° (fig. c) som superhydrofob. Sistnevnte er også kjent som lotuseffekten i svært høye vinkler (ca. 160 °) og tilsvarer ekstremt lav fuktighet .

Hydrofobe overflater består vanligvis av hydrofobe stoffer. Eksempler er belegg av overflater med PTFE (Teflon) eller impregnering av isolasjonsmaterialer og tekstiler med hydrofobe stoffer som voks eller parafin .

Et ekstremt eksempel på en hydrofob overflate er overflaten av bladene og blomstene til lotus . Dette er grovt og også dekket med hydrofobe stoffer. På grunn av denne spesielle funksjonen har den kontaktvinkler på over 160 °, slik at fall er nesten runde på den. Vann ruller veldig godt av slike overflater. Eventuelle smusspartikler på toppen vaskes veldig enkelt bort. Denne effekten kalles lotuseffekten .

Avklaring av begrepet

I motsetning til hva mange tror, ​​er det ingen frastøtende interaksjoner mellom uladede molekyler. Det er til og med en attraktiv effekt mellom den veldig hydrofobe overflaten av Teflon og vann. Uten dette kunne ingen vanndråper feste seg til undersiden av hydrofobe overflater, men ville falle ned. Årsaken til høye kontaktvinkler i forhold til vann er at vannmolekyler inngår sterkere interaksjoner ( hydrogenbindinger ) med hverandre enn med den hydrofobe overflaten, som bare van der Waals-bindinger er mulig med. Derfor, med hydrofobe stoffer, er en tilnærmet sfærisk form av vanndråper energisk mest gunstig.

Hydrofob effekt

Skjematisk fremstilling av den hydrofobe effekten under proteinfolding med polare områder (blå) og ikke-polare hydrofobe områder (rød) i et vandig miljø og i en utfoldet (venstre) og brettet (høyre) tilstand.

Den hydrofobe effekten oppstår når ikke-polære og elektrisk uladede atomer, molekyler eller grupper av molekyler (som deler av større molekyler) er i en vandig løsning. Den angir blant annet den mulige aggregering ("hydrofob forening ") av ikke-polære molekyler i vann og vandige løsninger, slik som de som finnes i f.eks. B. forekommer i doble lipidlag og i miceller . I utgangspunktet beskriver den hydrofobe effekten at for eksempel vann og olje (under normale forhold) ikke blandes. Den hydrofobe effekten er spesielt viktig for brettingen av proteiner , slik John Kendrew først anerkjente den under den strukturelle analysen av myoglobin . I de fleste proteiner finnes for eksempel hydrofobe aminosyrer på innsiden, mens de hydrofile aminosyrene er på overflaten. I hvilken grad et molekyl har en hydrofob effekt i vann er beskrevet av dets hydrofobisitet . De eksakte årsakene til den hydrofobe effekten er gjenstand for vitenskapelige diskusjoner og er ikke avgjort avklart. Noen av de mistenkte årsakene er beskrevet nedenfor.

entropi

Den hydrofobe effekten ble først assosiert med en reduksjon i entropien av vann av Walter Kauzmann . Hovedargumentet er antagelsen om at vannmolekylene i direkte nærhet til et ikke-polært molekyl (som de ikke kan danne hydrogenbindinger til ) binder seg til hverandre litt sterkere enn i "fritt" vann. Disse tilstøtende vannmolekylene er dermed litt høyere ordnet og derfor mer begrenset i deres translasjons- og rotasjonsbevegelse. Som beskrevet nedenfor handler det imidlertid ikke om en dramatisk begrensning i lokal vannmobilitet, som tidligere antatt. I forbindelse med denne spesifikke løsningen, snakker man om "hydrofob hydrering " av den inerte arten.

Fordi, ifølge den andre termodynamiske loven , kan entropi aldri reduseres i et lukket system , akkumuleres flere hydrofobe hydratiserte, ikke-polare molekyler. Dette reduserer overflatearealet til vannet og dermed antallet mer ordnede vannmolekyler i mediet. Dette øker entropien. Denne hydrofobe assosiasjonen er grunnlaget for dannelse av biomembran i visse (f.eks. Langstrakte) molekyler .

Generelt gjelder følgende:

• Entropien øker på grunn av frigjøringen av løsemiddelmolekylene, men det er også en gevinst i entalpi på grunn av sterkere interaksjoner mellom de frigitte løsemiddelmolekylene (spesielt dipol-dipolinteraksjoner i tilfelle vann). Det er altså en entropisk og en entalpisk del av den hydrofobe effekten.
• Det er derfor ingen indre energisk hydrofob kraft, virkningen er basert på den spesielle funksjon i den hydrogenbundne løsningsmidlet vann . Imidlertid kan den hydrofobe effekten forstås gjennom virkningen av en entropisk kraft .
• Siden trykk og temperatur z. B. har innflytelse på antallet og levetiden til hydrogenbindinger og dermed på strukturen til vannet, den entropiske delen av den hydrofobe effekten er også avhengig av trykk og temperatur. B. ved høyere temperaturer.

I løsningsskallet av små, ikke-polare partikler er nedgangen i vannmolekylene noen 10% på grunn av den sterkere interaksjonen med andre vannmolekyler ved romtemperatur, for eksempel 30% for edelgassen xenon . Når det gjelder større, ikke-polære molekyler, kan rotasjonen og diffusjonen av vannet i oppløsningssfæren reduseres med en faktor på 2 til 4. Det betyr z. B. at omorienteringskorrelasjonstiden for vannet ved 25 ° C øker fra 2 pikosekunder til 4 til 8 pikosekunder.

Det antas at den hydrofobe effekten også spiller en viktig rolle i proteinfolding ( hydrofob kollaps ). For selv om entropien til proteinet avtar kraftig på grunn av folding ( ), dominerer entropivinsten (antagelig) i det omkringliggende vandige mediet ( ). Derav den totale entropiendringen ${\ displaystyle S _ {\ text {Protein}} ({\ text {Protein utfoldet}})> S _ {\ text {Protein}} ({\ text {Protein foldet}})}$${\ displaystyle S _ {\ text {water}} ({\ text {protein utfoldet}}) \ ll S _ {\ text {water}} ({\ text {protein foldet}})}$

${\ displaystyle \ Delta S = \ Delta S _ {\ text {water}} + \ Delta S _ {\ text {protein}}: = \ left [S _ {\ text {water}} ({\ text {protein utfoldet}}) -S _ {\ text {water}} ({\ text {protein foldet}}) \ høyre] + \ venstre [S _ {\ text {protein}} ({\ text {protein utfoldet}}) - S _ {\ text {Protein}} ({\ text {Protein foldet}}) \ høyre] <0,}$

som gjelder for det entropiske bidraget . Dermed skjer foldingen spontant ("av seg selv") og krever ingen ekstra energiforsyning. ${\ displaystyle -T \ Delta S = T | \ Delta S |> 0}$

Vannett

En annen mistenkt forklaring på den hydrofobe effekten er at nettverket av hydrogenbindinger mellom vannmolekyler blir alvorlig forstyrret av de hydrofobe partiklene.

Systematiske opptaksalternativer

Essensiell kunnskap om vannstrukturen rundt hydrofobe partikler og dermed om årsakene til den hydrofobe effekten kan fås fra molekylære dynamiske datasimuleringer .

Den hydrofobe effekten kan kvantifiseres ved å bestemme fordelingskoeffisienten for ikke-polære partikler mellom vann og ikke-polære løsningsmidler. Fordelingskoeffisientene kan konverteres (i NPT-ensemblet ) til fri entalpi av overføring ΔG = ΔH - TΔS , som består av den entalpiske komponenten Ah og den entropiske komponenten -TΔS . Disse to komponentene kan måles kalorimetrisk .

påvirkninger

Svekkelse av den hydrofobe effekten gjennom temperatur- og / eller trykkendringer kan føre til denaturering av biomolekyler. Hvis tilsetningsstoffer, for eksempel salter, tilsettes den vandige løsningen, endres den hydrofobe effekten også; den kan både økes og reduseres. Tilsetning av større mengder urea z. B. fører til en denaturering av proteiner. Styrken av innflytelsen av salter og dermed av ioner oppløst i vannet på den hydrofobe effekten er preget av den såkalte " Hofmeister-serien ", en ionesekvens som er empirisk bestemt siden 1800-tallet og er kjent til i dag er ikke fullt ut forstått teoretisk. Om kjernemagnetiske relaksasjonsmålinger viste at anioner finner en tiltrekning til det hydrofobe grensesnittet, dette er ikke aktuelt for kationene. Denne effekten kan muligens forklare detaljer i den såkalte Hofmeister-serien .

Se også

• polaritet
• Grensesnitt spenning
• Hydrofobisitetsoverføring

Individuelle bevis

1. ^ Wilhelm Gemoll: Gresk-tysk skole- og håndbok . München / Wien 1965.
2. ↑ Oppføring på hydrofobisitet . I: IUPAC Compendium of Chemical Terminology ("Gullboken") . doi : 10.1351 / goldbook.HT06964 Versjon: 2.3.3.
3. ↑ Maurizio Galimberti: Rubber-Clay Nanocomposites: Science, Technology, and Applications. John Wiley & Sons, 2011. ISBN 978-1-118-09288-0 . S. 46.
4. ↑ Glass som renser seg selv. I: mpg.de. Max Planck Society, åpnet 20. februar 2016 . 
5. ^ Kai-Uwe Goss, René P. Schwarzenbach : Tommelfingerregler for vurdering av likevektspartisjonering av organiske forbindelser: suksesser og fallgruver . I: Journal of Chemical Education . teip 80 , nei. 4 , 1. april 2003, doi : 10.1021 / ed080p450 . 
6. ↑ W. Blokzijl, JBFN Engberts: Hydrofobe Effects - Utsikt og fakta i: Angew. Chemie 105, 1993, s. 1610-1648.
7. ^ Carl Branden, John Tooze: Introduksjon til proteinstruktur . 1. utgave. Garland Publishing Inc., New York og London 1991, ISBN 0-8153-0270-3 , s. 12.
8. ^ Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt: Lærebok for biokjemi . 2. utgave. Wiley-VCH Verlag, Weinheim 2002, ISBN 978-3-527-30519-3 , s. 161.
9. ^ AD Buckingham, AC Legon, SM Roberts (red.): Prinsipper for molekylær anerkjennelse . Blackie Academic & Professional, 1993, ISBN 0-7514-0125-0 , s. 4 og 5, begrenset forhåndsvisning i Google Book Search.
10. ^ R. Haselmeier, M. Holz , W. Marbach, H. Weingärtner: Water Dynamics near a Dissolved Noble Gas. I: J. Physical Chemistry 99, 1995, s. 2243-2246.
11. ↑ N. Galamba: Vann Stedets struktur rundt Hydrofobe oppløsninger og Iceberg Model. I: J. Physical Chemistry. B 117, 2013, s. 2153-2159.
12. ↑ M Schauperl, M Podewitz, BJ Waldner, KR Liedl: Enthalpiske og entropiske bidrag til hydrofobisitet . I: Journal of Chemical Theory and Computation . 12, nr. 9, mars, s. 4600-4610. doi : 10.1021 / acs.jctc.6b00422 . PMID 27442443 .
13. ↑ M. Holz, M. Mayele: Influence of tilsetningsstoffer på Hydrofob Association i Polynary vandige blandinger i: DFG Research Report. Termodynamiske egenskaper til komplekse væskeblandinger Wiley-VCH 2004, s. 150-183, ISBN 3-527-27770-6 .