Fenylalaninhydroksylase
| Fenylalaninhydroksylase | ||
|---|---|---|
| Egenskaper av humant protein | ||
| Masse / lengde primærstruktur | 452 aminosyrer | |
| Sekundær til kvartær struktur | Homodimer | |
| Kofaktor | Fe 2+ , tetrahydrobiopterin | |
| Identifikator | ||
| Genenavn | PAH | |
| Eksterne ID-er | ||
| Enzymklassifisering | ||
| EC, kategori | 1.14.16.1 , monooxygenase | |
| Underlag | L-fenylalanin + tetrahydrobiopterine + O 2 | |
| Produkter | L-tyrosin + 4a-hydroksytetrahydrobiopterin | |
| Hendelse | ||
| Homologi familie | Fenylalaninhydroksylase | |
| Parent taxon | skapning | |
Den fenylalaninhydroksylase (PAH) , er at enzymet , som i alle levende vesener omdanningen av L- fenylalanin til tyrosin katalysert . Det er derfor uunnværlig for alle eukaryoter for hvem høye konsentrasjoner av fenylalanin i organismen er skadelige. PAH inneholder jern , selv om jernet ikke er bundet til hem , og binder tetrahydrobiopterin som en kofaktor . Det ene oksygenatomet fra et O2-molekyl er bundet til OH-gruppen i tyrosin og det andre i tetrahydrobiopterin ( se blandede-funksjonelle mono-oksygenaser ).
Hos mennesker forekommer det hovedsakelig i cellevæsken ( cytosolen ) i leverceller . Mutasjoner i PAH - genet kan reduseres eller mangler aktivitet av enzymet og ifølge hyperfenylalaninemi for opp fenylketonuri- bly.
Katalysert reaksjonsvekt
+ 
+ O 2 ⇔
⇔ 
+
Fenylalanin oksyderes til tyrosin og omvendt tyrosin reduseres til fenylalanin.
Individuelle bevis
weblenker
- Jennifer McDowall / Interpro: Månedens protein: Fenylalaninhydroksylase. (engl.)