Oksygenaser
Oksygenaser | ||
---|---|---|
Enzymklassifiseringer | ||
EC, kategori | 1.14.-.- , monooxygenase | |
Svarstype | Overføring av et oksygenatom | |
EC, kategori | 1.13.-.- , dioxygenase | |
Svarstype | Overføring av to oksygenatomer | |
Underlag | ||
Produkter |
Oksygenaser er enzymer som overfører ett eller flere oksygenatomer til substratet , med ringåpninger som ofte også finner sted på det aromatiske molekylet . Mesteparten av tiden forbrukes NADP / NADPH. I motsetning til oksidaser , oksygenaser katalyserer oksidasjoner, hvor oksygenatomer inkorporeres direkte i substratmolekylet, med en ny hydroksylgruppe eller karboksygruppe som for eksempel dannes. Avhengig av om bare ett oksygenatom eller begge er innebygd i substratet, deles oksygenasene i monooxygenases eller dioxygenases.
Monooxygenases
Monooxygenases forbruker nesten alltid NADPH og er ofte avhengige av FAD og / eller Fe 2+ (et unntak er f.eks. Dopamin beta-hydroksylase , som bruker askorbat som elektrondonor .) I den katalyserte reaksjonen, nøyaktig ett oksygenatom i et oksygenmolekyl ( O 2 ) overført til underlaget. Monooxygenases regnes også for å være oksygenaser med blandet funksjon, ettersom de i tillegg til å overføre ett oksygenatom reduserer et annet oksygenatom til vann (H 2 O).
Katalyserte reaksjoner:
- Monohydroksylering av aromatiske ringer
- Epoksidasjoner av karbon dobbeltbindinger
- Innføring av oksygen ( Baeyer-Villiger monooxygenases )
Dioxygenases
Dioxygenases er enzymer som overfører begge atomene i et oksygenmolekyl (O 2 ) til et substrat. Dioksygenaser bruker ofte NADH eller NADPH og er ofte avhengige av FAD og / eller Fe 2+ .
Katalyserte reaksjoner:
- Dihydroksylering av aromatiske ringer (aromatisk cis - dioler )
- Ringspalting (av de aromatiske cis- diolene mellom hydroksylgruppene eller ved siden av hydroksylgruppene)
Eksempler:
betydning
Mono- og dioksygenaser brukes i stor utstrekning av bakterier for å bryte ned aromatiske forbindelser og er derfor av grunnleggende betydning for karbonkretsløpet i biosfæren .
Se også
litteratur
- O. Hayaishi, M. Katagiri, S. Rothberg: Mekanisme for pyrocatechase-reaksjonen. I: J. Am. Chem. Soc. , 77, 1955, s. 5450-5451.
- SG Sligar, TM Makris, IG Denisov: Tretti år med mikrobiell P450 monooxygenase-forskning: perokso-hem-mellomprodukter - den sentrale busstasjonen i hem oksygenasekatalyse. I: Biochem. Biophys. Res. Commun. , 338 (1), 2005, s. 346-354. doi: 10.1016 / j.bbrc.2005.08.094 . PMID 16139790 .
- O. Hayaishi: En odyssey med oksygen . I: Biochem. Biophys. Res. Commun. , 338 (1), 2005, s. 2-6. doi: 10.1016 / j.bbrc.2005.09.019 . PMID 16185652 .
- HS Mason, WK Fowlks, E. Peterson: Oksygenoverføring og elektrontransport av fenolaskomplekset. I: J. Am. Chem. Soc. , 77 (10), 1955, s. 2914-2915.
- MR Waterman: Professor Howard Mason og oksygenaktivering. I: Biochem. Biophys. Res. Commun. , 338 (1), 2005, s. 7-11. doi: 10.1016 / j.bbrc.2005.08.120 . PMID 16153596 .
- TDH Bugg: Dioxygenase-enzymer: katalytiske mekanismer og kjemiske modeller. I: Tetrahedron. , 59 (36), 2003, s. 7075-7101. doi: 10.1016 / S0040-4020 (03) 00944-X .
weblenker
- Enzymnomenklatur. Anbefalinger. Nomenklaturkomité for den internasjonale unionen for biokjemi og molekylærbiologi (NC-IUBMB)
Individuelle bevis
- ↑ a b Oksygenaser . I: Lexicon of Biochemistry . Spectrum Academic Publishing House, Heidelberg