Sideroforer
De sideroforer ( store jernbærer ) er en gruppe av rundt 200 jernbindende lavmolekylære forbindelser og oligopeptider som er dannet av aerobe bakterier , sopper og planterøttene og utskilles i det omgivende medium. Etter at jernionene har blitt sammensatt , blir de belastede sideroforene tatt opp igjen av produsentens celler via spesifikke transportsystemer. En spesiell egenskap ved sideroforene er deres lave molare masse på 300 til 2000 Dalton . Noen planter danner også jernkomplekserende stoffer. Disse kalles fytosiderophores .
Forekomst i naturen
Velkjente sideroforer er de enterobactins , som er produsert ved enterobakterier , de ferrioksaminer av actinobakterier , de pyoverdines i Pseudomonas , de mycobactins og exochelins av mykobakterier , de ferrichromes av sopp og citrat holdige sideroforer i sopp og bakterier. Sideroforer dannes bare av aerobe bakterier , sopp og planterøtter og kan påvises i delvis høye konsentrasjoner i jord og sjøvann .
Egenskaper og biologisk betydning
Sideroforer er små molekyler som tilhører katekolatene , hydroksamatene eller α-hydroksy / α- ketokarboksylsyrene . Det er også blandingsfunksjonelle sideroforer som også har nitrogenligander, så vel som korte peptider med uvanlige modifikasjoner (som pyoverdine ). Felles for dem alle er at de danner en multidentate ligand som binder et metallion med seks, sjelden fire sentre. Den lille størrelsen på molekylene gjør at de kan krysse celleveggen til bakterier, sopp eller planter to ganger gjennom relativt smale kanaler. Jerntransportproteinene til høyere levende vesener (f.eks. Transferrin ) har en molarmasse på rundt 80 000 Dalton (sideroforer 300 til 2000).
Transport og lagring av jern
Sideroforer binder jern (III) ioner veldig selektivt, som deretter kan transporteres inn i cellene. Til tross for den store mengden naturlig forekommende jern, har dette en meget lav biotilgjengelighet, siden det vanligvis er tilstede som et uoppløselig hydroksokompleks. Den høye affiniteten til sideroforene for Fe (III) -ioner tillater dem å kompensere for den lave biotilgjengeligheten av dette ionet. Siden den komplekse bindingskonstanten til sideroforene for Fe (II) -ioner er mye lavere enn for treverdig jern, frigjøres metallionet fra komplekset i cellen etter reduksjon til jern (II). Disse molekylene er også viktige som et lagringssystem for jern; d. det vil si at de jernbelastede sideroforene kan lagres i cellene.
patologi
| komplisert | Stabilitet konstant ved pH 7 |
|---|---|
| Fe (III) enterobaktin | 10 56 |
| Fe (III) ferrioxamine E. | 10 32 |
| Fe (III) -Ferrichrome A | 10 29 |
| Fe (III) transferrin A | 10 24 |
| Fe (III) - EDTA | 10 25 |
Enterobaktin og andre bakterielle sideroforer danner mye mer stabile komplekser med jern (III) enn menneskelige sideroforer. De er derfor i stand til å "stjele" jern fra hemoglobin (etter hemolyse ) og transferrin i menneskekroppen .
biosyntese
Produksjonen av sideroforene er knyttet til jernkonsentrasjonen i cellen via en spesiell kontrollkrets. Proteinet FUR ( ferrik uptake regulator ) binder sink (II) og jern (II) ioner, og endrer dermed konformasjonen og fungerer dermed som en aktiv repressor av jernopptakgenene. Hvis det ikke lenger er nok toverdig jern i cellen, stimuleres sideroforproduksjon og celletransportkanalene for jern åpnes.
For syntesen som sådan blir aminosyrer hovedsakelig brukt som basis, som er samlet som et transportbånd av store modulære multi-enzymkomplekser av ikke-ribosomale peptidsyntetaser (NRPS) for å danne det ikke-ribosomale peptidet ; prosessen ligner syntesen av fettsyrer av bærerenzymer.
Brukes som chelatorer
Det er kjent at pyoverdines, som kan ha en veldig variabel struktur, også kan fungere som chelatorer for tungmetaller som uran og thorium .
Eksempler
litteratur
- M. Miethke, MA Marahiel: Siderophore-basert jernoppkjøp og patogenkontroll . I: Microbiol. Mol. Biol. Rev. . 71, nr. 3, september 2007, s. 413-51. doi : 10.1128 / MMBR.00012-07 . PMID 17804665 . PMC 2168645 (gratis fulltekst).
- JH Crosa, CT Walsh: Genetikk og samlebånds enzymologi av siderofores biosyntese i bakterier . I: Microbiol. Mol. Biol. Rev. . 66, nr. 2, juni 2002, s. 223-49. PMID 12040125 . PMC 120789 (fri fulltekst).
- J. Gobin, MA Horwitz: Exochelins of Mycobacterium tuberculosis fjerner jern fra humane jernbindende proteiner og donerer jern til mycobactins i M. tuberculosis celleveggen . I: J. Med .. . 183, nr. 4, april 1996, s. 1527-32. PMID 8666910 . PMC 2192514 (fri fulltekst).
- J. Gobin, CH Moore, JR Reeve, DK Wong, BW Gibson, MA Horwitz: Jernoppkjøp ved Mycobacterium tuberculosis: isolasjon og karakterisering av en familie av jernbindende eksokelin . I: Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 92, nr. 11, mai 1995, s. 5189-93. PMID 7761471 . PMC 41874 (fri fulltekst).
- GA Snø: Mykobaktiner: jernchelaterende vekstfaktorer fra mykobakterier . I: Bacteriol Rev . 34, nr. 2, juni 1970, s. 99-125. PMID 4918634 .
- N. Noinaj, NC Easley et al.: Strukturell basis for piratkopiering av jern ved patogen Neisseria. I: Natur. Volum 483, nummer 7387, mars 2012, s. 53-58, doi: 10.1038 / nature10823 , PMC 3292680 (fri fulltekst), PMID 22327295 .
weblenker
- Sideroforer ved universitetet i Tübingen
Individuelle bevis
- Kra SM Kraemer, DE Crowley, R. Kretzschmar: Geochemical Aspects of Phytosiderophore - Promoted Iron Acquisition by Plants . I: Fremskritt i agronomi . teip 91 . Academic Press, 2006, s. 1-46 , doi : 10.1016 / S0065-2113 (06) 91001-3 .
- ^ Joseph W. Lengeler, G. Drews, Hans Günter Schlegel: Prokaryotens biologi . Thieme, Stuttgart 1999, ISBN 3-13-108411-1 , s. 183 ff .
- ^ Georg Fuchs, Hans Günter Schlegel, Thomas Eitinger: Generell mikrobiologi . 10., uendret utgave. Georg Thieme Verlag, Stuttgart 2017, ISBN 978-3-13-241885-1 .
- ↑ JR Brainard, BA Strietelmeier, PH Smith, PJ Langston-Unkefer: binding av aktinider og solubilisering av mikrobielle sideroforer . I: Radiochim. Acta . 58-59, 1992, s. 357-363. doi : 10.1524 / ract.1992.5859.2.357 .