Metanmonooxygenase

Metanmonooxygenase ( Methylococcus capsulatus )
Masse / lengde primærstruktur 1677 = (527 + 388 + 170) + 141 + 348 + 103 aminosyrer
Sekundær til kvartær struktur Heteroheksamer
A (α + β + γ) + B + C + D
Kofaktor Aα: Fe
C: (2Fe + 2S), FAD
Identifikator
Gennavn (er) mmoX + Y + Z + mmoB + mmoC + mmoD
Enzymklassifisering
EC, kategori 1.14.13.25 monooxygenase
Svarstype Tilsetning av et oksygenatom
Underlag Metan + NAD (P) H + O 2
Produkter Metanol + NAD (P) + + H 2 O
Hendelse
Parent taxon Metanotrofe bakterier

Den metan monooksygenase er et multi- proteinkompleks med en molekylmasse på 300  kDa . Det katalyserer oksidasjonen av inert metan til metanol i metanotrofe bakterier , der det er den eneste kilden til karbon og energi. Enzymet fra Methylococcus capsulatus er grundig undersøkt som modell .

Metanmonooxygenase består av fire underenheter kalt A, B, C, D, hvor A selv består av tre ytterligere enheter α, β og γ. Navnene er mmoX / Y / Z (for A) og mmoB, mmoC, mmoD.

I den aktive senter av hydroksylase, metanoksidasjon utføres ved hjelp av et dinukleær jern senter . Jernatomene koordineres av seks aminosyrerester . Dette betyr at dette enzymet tilhører klassen av ikke-heme jernenzymer .

litteratur

  • JC Murrell, ME Lidstrom, AJ Holmes, A. Costello: Bevis for at partikkelformet metanmonooxygenase og ammoniakkmonooxygenase kan være evolusjonært relatert. I: FEMS Microbiol. Lett. 132 (3), 1995, s. 203-208. doi: 10.1111 / j.1574-6968.1995.tb07834.x . PMID 7590173 .
  • LA Sayavedra-soto, NG Hommes, DJ Arp: Molekylærbiologi og biokjemi av ammoniakkoksidasjon av Nitrosomonas europaea. I: Arch. Microbiol. 178 (4), 2002, s. 250-255. doi: 10.1007 / s00203-002-0452-0 . PMID 12209257 .
  • RL Lieberman, AC Rosenzweig: Krystallstruktur av et membranbundet metallenzym som katalyserer den biologiske oksidasjonen av metan. I: Natur. 434 (7030), 2005, s. 177-182. doi: 10.1038 / nature03311 . PMID 15674245 .
  • AC Rosenzweig, CA Frederick, SJ Lippard, P. Nordlund: Krystallstruktur av bakteriell ikke-hem jernhydroksylase som katalyserer den biologiske oksidasjonen av metan. I: Natur. 366 (6455), 1993, s. 537-543. doi: 10.1038 / 366537a0 . PMID 8255292 .
  • Harold Basch et al: Mechanism of the Methan -> Metanol Conversion Reaction Catalyzed by Methan Monooxygenase: A Density Function Study. I: J. Am. Chem. Soc. 121 (31), 1999, s. 7249-7256. doi: 10.1021 / ja9906296 .
  • P. Nordlund, BM Sjöberg, H. Eklund: Tredimensjonal struktur av det frie radikale proteinet fra ribonukleotidreduktase. I: Natur. 345 (6276), 1990, s. 593-598. doi: 10.1038 / 345593a0 . PMID 2190093 .
  • P. Nordlund, H. Eklund: Struktur og funksjon av Escherichia coli ribonukleotidreduktaseprotein R2. I: J. Mol. Biol. 232 (1), 1993, s. 123-164. doi: 10.1006 / jmbi.1993.1374 . PMID 8331655 .
  • K. Liu et al: Karakterisering av et diiron (III) peroksidmellomprodukt i reaksjons-syklusen av metanmonooxygenasehydroksylase fra Methylococcus capsulatus (Bath). I: J. Am. Chem. Soc. 117, 1995, s. 4997. doi: 10.1021 / ja00122a032 .

Individuelle bevis

  1. Homologigruppe ved OMA