Analyse av krystallstruktur

Analyse av krystallstruktur er bestemmelsen av atomstrukturen til en krystall ved diffraksjon av passende stråling på krystallgitteret . Monokromatisk røntgenstråling brukes ofte til dette , siden dette kan genereres relativt enkelt som karakteristisk røntgenstråling fra et røntgenrør. Begrepet røntgenstrukturanalyse ( røntgenkrystallografi ) har blitt etablert for dette. Alternativt kan også nøytronstråler eller synkrotronstråling brukes. Krystallstrukturanalysen med elektronstråler er spesielt vanskelig på grunn av den sterke interaksjonen mellom bestrålte elektroner og krystall og er ennå ikke fullt utviklet for rutinemessige undersøkelser.

funksjonalitet

Krystallstrukturen kan deretter beregnes ut fra det observerte diffraksjonsmønsteret . Geometrien til enhetscellen til krystallgitteret kan avledes helt fra de vinkler der diffraksjonsmaxima oppstår. Fra styrken til diffraksjonsmaximaet kan arrangementet av atomene i enhetscellen beregnes ved hjelp av forskjellige matematiske metoder. Imidlertid er beregningene som kreves for dette allerede så komplekse for mellomstore molekyler (fra rundt 10 ikke-hydrogenatomer) at de ikke kan utføres uten en datamaskin . Den første proteinstrukturen ble analysert i 1958 på Cambridge høyytelsescomputer EDSAC fra 1949, mens forskere allerede i 1934 fant ut at enzymet pepsin danner vanlige krystaller.

I proteinkrystallografi bestemmes strukturen ved å montere aminosyresekvensen i elektronfordelingen (hvitt rutenett) og modifisere eller forskyve den til det er sannsynlig at den valgte strukturen kan produsere den bestemte elektronfordelingen.

Når det gjelder krystallstrukturanalyse ved bruk av røntgen-, elektron- eller synkrotronstråling er det strengt tatt ikke posisjonene til atomene som bestemmes, men fordelingen av elektronene i enhetscellen , ettersom disse samhandler med strålingen. Så det du faktisk får er et kart over elektrontetthet, og veldig presise krystallstrukturanalyser av molekyler med lysatomer avslører faktisk bindingselektroner. Nøytroner, derimot, samhandler med atomkjernen. Forskjellen i stilling er imidlertid ubetydelig i de fleste tilfeller. En detaljert beskrivelse av diffraksjonseffektene på krystaller og deres tolkning finner du i artikkelen Røntgendiffraksjon .

Ideelt sett blir diffraksjonen utført på en enkelt krystall . Dette er imidlertid ofte ikke mulig fordi det ikke alltid er nok store enkeltkrystaller av et stoff tilgjengelig. I dag er det også mulig å evaluere diffraksjonsmønsteret til krystallpulver som en del av en krystallstrukturanalyse ( Rietveld-metoden ). Imidlertid går informasjon tapt på grunn av overlagringen av diffraksjonsmaxima som oppstår her, slik at resultatene generelt er av lavere kvalitet.

applikasjon

I tillegg til den faktiske krystallografiske anvendelsen av metoden, hvor selve krystallet er av interesse, brukes også krystallstrukturanalyse for å belyse molekylære strukturer . I dag er dette en standardmetode innen kjemi og biokjemi og dermed et underområde av strukturell biologi . For dette er imidlertid krystalliseringen av molekylene en forutsetning, noe som kan være veldig vanskelig , spesielt med proteinkrystaller . Krystallisering i nærvær av substrater kan brukes til å forsøke å registrere forskjellige metabolske tilstander av proteinet.

En konkurrerende metode for å bestemme proteinstrukturen ved hjelp av røntgenkrystallstrukturanalyse er NMR-spektroskopi , som imidlertid for øyeblikket kun kan brukes til proteiner av liten eller middels størrelse.

Det har vært flere nobelpriser innen krystallstrukturanalyse , startende med Max von Laue og Wilhelm Conrad Röntgen , som la grunnlaget, for eksempel gjennom Dorothy Crowfoot Hodgkin , som var den første som strukturelt bestemte mange biologisk relevante molekyler, til Robert Huber , Johann Deisenhofer og Hartmut Michel , som studerte proteiner (inkludert det klorofyllholdige fotoreaksjonssenteret) som proteinkrystaller . Et av de mest kjente eksemplene på strukturoppklaring ved bruk av røntgendiffraksjon er dekryptering av DNA- strukturen av James Watson og Francis Crick , hvis modell i stor grad var basert på røntgendiffraksjonsdata fra Maurice Wilkins og Rosalind Franklin . I 1985 ble Jerome Karle og Herbert A. Hauptman tildelt Nobelprisen i kjemi for sine bidrag til utviklingen av "direkte metoder" for krystallstrukturanalyse.

Trivia

Siden uttrykket røntgenanalyse er semantisk misvisende insisterer på X-ray, noen forfattere bjelke strukturanalyse.

Se også

Røntgendiffraktometri

litteratur

  • Werner Massa: Bestemmelse av krystallstruktur. Vieweg + Teubner Verlag, 6. utgave, Wiesbaden 2009, ISBN 978-3-8348-0649-9 .
  • C. Giacovazzo: Fundamentals of Crystallography. Oxford University Press, 3. utgave 2011, ISBN 978-0-19-957366-0 .
  • S. Boutet, L. Lomb et al.: Bestemmelse av høyoppløselig proteinstruktur ved seriell Femtosecond-krystallografi. I: Vitenskap. 337, 2012, s. 362-364, doi: 10.1126 / science.1217737 .

weblenker

Individuelle bevis

  1. ↑ JC Kendrew, C. Bodø, HM Dintzis, RC Parrish, H. Wyckoff, DC Phillips: En tre-dimensjonal modell av myoglobin molekylet erholdt ved røntgenanalyse . I: Natur . 181, nr. 4610, 1958, s. 662-666. doi : 10.1038 / 181662a0 . PMID 13517261 .
  2. Rich Ulrich Müller : Uorganisk strukturell kjemi. Vieweg + Teubner, Wiesbaden 2008, ISBN 978-3-8348-9545-5 .