Influensavirus

fra Wikipedia, den frie encyklopedi
Influensavirus
Influensavirus.png

Influensavirus A / Hong Kong / 1/68 ved forstørrelse på 70 000 ganger

Systematikk
Klassifisering : Virus
Område : Riboviria
Empire : Orthornavirae
Phylum : Negarnaviricota
Understamme : Polyploviricotina
Klasse : Insthoviricetes
Bestilling : Articulavirales
Familie : Orthomyxoviridae
Sjanger : Alpha fluenza virus til delta fluenza virus
Taksonomiske egenskaper
Genom : (+ / -) ssRNA lineær, segmentert
Baltimore : Gruppe 5
Symmetri : spiralformet
Deksel : tilgjengelig
Vitenskapelig navn
Alpha fluenza virus til delta fluenza virus
Venstre

Slektene alfa , beta , gamma og delta fluenza virus fra familien Orthomyxoviridae er innhyllet virus med en enkelt-trådet, segmenterte RNA av negativ polaritet som den genomet . Blant slektene er det også årsaksmidler til influensa eller "ekte" influensa . For medisinske aspekter av influensavirus og influensa, se influensa . I følge International Committee on Taxonomy of Viruses (ICTV, per november 2018), har alle fire slekter bare én art hver, nemlig influensa A-virus (FLUAV) til influensa D-virus (FLUDV).

konstruksjon

3D-modell av et influensavirus

Virion

Deretter farget TEM- bilde med membranproteiner (rød), virusmembran (hvit), lumen (brun) og ribonukleoproteiner (lilla)

Den ribonukleoprotein av den viruspartikkel (virion) lokalisert inne i lipidkappe (mer presist: virus-membran ) har en tilnærmet spiralformet symmetri . Ribonukleoproteinet er et kompleks av genomets virus, strukturelle (M1 og NP) og replikasjonsrelevante proteiner (PA, PB1, PB2).

I overføringselektronmikroskopet ser man alle slekter av dette viruset som sfæriske eller sfæriske ellipsoider (runde til ovale), noen ganger også filamentøse (trådlignende), innhyllede viruspartikler med en diameter på 80 til 120 nm, i deres lipidkappe en varierende antall av de tre membranproteinene HA, NA og M2 i influensa A-virus eller de to membranproteinene HA og NA i influensa B-virus (IBV) eller hemagglutininesterase-faktor HEF og matriksproteinet CM2 i influensa C. De glycoproteiner HA og NA rager over virusoverflaten av influensa A-virus (IAV) som 10 til 14 nm lange pigger eller peplomers . Derimot stikker M2 av influensa A bare ut med 24 aminosyrer fra lipid-dobbeltlaget og blir knapt gjenkjent av antistoffer i løpet av en immunreaksjon under dekning av HA og NA . Når det gjelder influensa A og influensa B-virus (FLUAV og FLUBV), er derfor nøyaktig to typer av disse piggene av spesiell serologisk interesse: hemagglutinin (HA) og neuraminidase (NA), mot antistoffer etter en sykdom og i mindre grad Omfanget oppstår også etter vaksinasjon med en influensavaksine mot influensa A og B. Disse antistoffene kan brukes til serologisk klassifisering av 18 HA- og 11 NA-undertyper av influensa A-virus (i henhold til gjeldende status for 2017, se også A / H18N11 ).

Genom

Genomet til nesten alle influensavirus består av åtte RNA- seksjoner (segmenter) med negativ polaritet , i influensa C er det bare syv. Disse åtte RNA-molekylene inneholder den genetiske informasjonen som kreves for replikasjon og montering av viruspartiklene og er fortrinnsvis enkeltstrenget i virionen. På samme måte er det bare en kopi av genomet i en virion. Segmenteringen av genomet er også ansvarlig for den betydelige økningen i influensavirusenes genetiske variabilitet via evnen til genetisk omforming (også antigenforskyvning ), siden segmentene kan byttes ut når en celle er superinfisert (med en annen influensastamme). Det RNA-baserte enkeltstrengede genomet forårsaker ofte punktmutasjoner (såkalt antigendrift ), fordi RNA-polymerasene til RNA-virus ikke har en exonukleasefunksjon for å korrigere kopieringsfeil. Begge mekanismer forårsake rømnings mutasjoner til bypass immunresponsen, mens funksjonene til virionet skal bevares. Genomet mottar den sterkeste tilpasningen gjennom seleksjonstrykket som genereres av immunsystemet til dets reservoarverter , hvorved bevaring av funksjonene til proteinene er nødvendig for en høy reproduksjons- og infeksjonshastighet.

De åtte forskjellige RNA-segmentene (HA, NA, M, NP, PA, PB1, PB2 og NS) koder vanligvis ti, tidvis elleve, virale proteiner i influensa A : hemagglutinin (HA), neuraminidase (NA), nukleoprotein (NP), de matriksproteiner (M1) og ( M2 ), den RNA-polymerase (PA), polymerasen-bindende proteiner (PB1, PB2 og av og til også PB1-F2) og de ikke-strukturelle proteiner (NS1 og NS2). Genomet til influensa C har bare syv segmenter; neuraminidase mangler, da funksjonen er integrert med hemagglutininfunksjonen i HEF. I influensa A resulterer alternativ spleising av RNA-segmentene M, NS og i noen stammer, PB1 i to proteiner, M1 og M2 eller NS1 og NS2 eller PB1 og PB1-F2. Et polymerasekompleks sammensatt av PA, PB1 og PB2 er lokalisert i virionen i 5'- og 3'-endene av hvert segment.

Konvoluttproteiner

Den hemagglutinin (HA) er et lectin , og forårsaker agglutinering av erytrocytter , og i tilfelle av infeksjon, formidler festingen av den viruspartikkel (virion) til en vertscelle. Koblingen av hemagglutinin til en celle skjer gjennom en feste av en del av hemagglutininmolekylet til sialinsyrer (SA) på proteiner i vertscellehylsen, som fungerer som reseptorer (SA reseptorer). Disse sialinsyrene er ofte α2,3-bundet hos fugler og α2,6-bundet i pattedyr. I tillegg er fordelingen av disse leddene i lungene forskjellige i pattedyr og fugler. Hver hemagglutin-invariant passer til en bestemt vertscelle-reseptor i henhold til lås og nøkkelprinsippet , hvor hver vert bare har en del av alle reseptorene som brukes av influensavirus. Dette faktum er også grunnen til at visse undertyper eller virusvarianter med deres spesielle hemagglutinin-type lett kan infisere visse verter og derved utløse en sykdom og andre verter som i prinsippet er mulige, ikke bare eller i begrenset grad. Etter en proteolytisk aktivering av hemagglutinin tatt opp av en celle av cellulære serinpeptidaser og en forsuring av endosomet , forårsaker hemagglutinin i sin andre funksjon som et fusogent protein en fusjon med endosomal membran via fusjonsdomenet for å frigjøre ribonukleoprotein i cytosol . Hemagglutinin består av tre identiske proteiner (en homotrimer ). Ved hjelp av proteolyse er hver av disse tre delene (monomerer) delt i to polypeptidkjeder som imidlertid forblir forbundet med hverandre via en disulfidbro . Denne spaltingen er helt nødvendig når viruset pakkes ut for fusjon av virusmembranen med endosommembranen, men ikke for reseptorbindingen. Ved mutasjoner , spesielt med tanke på mulige endringer i hemagglutinin, kan risikoen for infeksjon for den ene eller den andre potensielle verten endre seg betydelig. Virusene kan imidlertid ikke endre HA-bindingsstedet etter ønske, siden hvis det er tap av funksjon, kan de ikke lenger komme inn i cellene igjen og infeksjonskjeden blir dermed avbrutt. Fremfor alt dannes nøytraliserende antistoffer mot hemagglutinin , som forhindrer reinfeksjon med samme virusstamme. Derfor er nye epidemier for det meste ledsaget av endringer i hemagglutinin.

Den neuraminidase (NA) i prosessen med infeksjon, mange funksjoner, inkludert en enzymatisk funksjon for kløyving (hydrolyse) av N-acetylneuraminsyre (en sialinsyre) til cellulære reseptorer . Dette frigjør virusene som nylig ble opprettet ved replikering (dattervirus fra de infiserte cellene) og dermed når infeksjonen sprer seg både i samme organisme og til andre organismer. I tillegg forhindrer neuraminidase hemagglutinin-formidlet tilknytning av dattervirusene til allerede infiserte celler fordi de infiserte cellene neppe har noen N-acetylneuraminsyre på celleoverflaten på grunn av neuraminidase på celleoverflaten. Som en bivirkning blir slimet i lungene flytende. I tillegg forhindrer neuraminidase at et celledødsprogram startes i en infisert celle under replikasjon . Oseltamivir , zanamivir og peramivir hemmer neuraminidase i ikke-resistent influensa A og influensa B-stammer.

Den matriksprotein 2 (M2) er den minste av de tre membranproteiner av influensa A-virus. I influensa A består M2 av rundt 97 aminosyrer, hvorav 24 stikker ut fra membranen. I influensa A-virus er M2-matriksproteinet en protonkanal for å forsure innsiden av virionen etter endocytose , slik at fusjonsdomenet til hemagglutinin utløses og viruset og endosommembranen kan smelte for å frigjøre ribonukleoproteinet i cytosolen . Samtidig får forsuringen inne i virionet matrixproteinet 1 til å dissosiere fra ribonukleoproteinet. I influensa B-virus er matriksprotein 2 (BM2) ikke et kappeprotein, men et løselig protein med rundt 109 aminosyrer. I influensa C er det tilsvarende matriksproteinet CM2, som i influensa A, en ionekanal. Amantadin og rimantadin hemmer matriksproteinet M2 i ikke-resistente influensa A-stammer.

Interne proteiner

Som et ytterligere sted i virionproteinene ( strukturelle proteiner , engl. Structural protein ) i tillegg til kappeproteinene, eksisterer de indre proteinene (engl. Core protein ). Området mellom virusmembranen og ribonukleoproteinet kalles matrise eller viruslumen (lat. Lumen for 'lys'), da det virker lysere enn ribonukleoproteinet i overføringselektronmikroskopet på grunn av en lavere elektrontetthet. På innsiden av virusmembranen er de cytosoliske delene av de tre membranproteinene HA, NA og M2, samt matriksproteinet M1 , som forbinder virusmembranen med ribonukleoproteinet, men frigjør ribonukleoproteinet når det surgjøres. Ribonukleoproteinet består av nukleoproteinet NP , de virale RNA-segmentene og proteinene av polymerasekomplekset ( PA , PB1 og PB2 , med A for surt eller B for basisk , avhengig av deres isoelektriske punkter ) som er nødvendige for replikasjon og transkripsjon . I tillegg til matriseproteinet M1, binder nukleoproteinet NP til viralt RNA og formidler transporten inn i cellekjernen via dets nukleare lokaliseringssignal . NS2 finnes også av og til i virionen i små mengder.

Ikke-strukturelle proteiner

De regulatoriske proteinene NS1 , NS2 og PB1-F2, som forekommer i noen stammer, forekommer ikke i virionet og blir derfor referert til som ikke-strukturelle proteiner. NS1 reduserer ved binding til PDZ-domener , interferonreaksjonen til verten og dermed immunresponsen. I tillegg forhindrer NS1 vertsens egen mRNA fra å bli ledet ut fra cellekjernen ved å binde hetten på strukturen , noe som betyr at virus-RNA i økende grad blir oversatt til proteiner . NS2 formidler eksport av viralt mRNA fra kjernen. PB1-F2 fremmer riktig lokalisering av PB1 i cellekjernen og binder seg til polymerase PA og fremmer initiering av apoptose via mitokondriebanen for å forbedre frigjøringen av dattervirusene.

Vertbegrensning

Den koevolusjon av mennesker og virus (i dette tilfellet av RNA-virus ) har produsert antivirale mekanismer hos mennesker, som er referert til som vert restriksjonsfaktorer . Når det gjelder influensavirus, inkluderer disse myxovirusresistensfaktoren Mx1 , NOD-2 , de toll-like reseptorene 3, 7 og 8, RIG-I , den dsRNA-aktiverte translasjonsinhibitoren DAI, MDA5 , oligoadenylatsyntase OAS1 , Nodlignende reseptorprotein 3 (NLRP-3) og proteinkinase R.

Replikeringssyklus

Virusreplisering

For replikasjonssyklusen til influensa A-viruset er minst 219 proteiner fra verten nødvendig.

import

Hos mennesker replikeres influensavirusene i luftveiene (luftveiene) til et smittet individ . Humane influensavirus foretrekker celler i ciliated epitel . I motsetning til det reproduserer influensavirus hos fugler hovedsakelig i tarmepitelcellene.

Virusene vandrer i verten gjennom mucin (slim) inn i epitelcellene, som fungerer som vertsceller. Neuraminidase, som flytende slim, sørger for at de ikke fester seg til slimet. Etter at hemagglutinin binder seg til en N-acetyl-neuraminsyre på en celleoverflate, blir virionen omvendt av endocytose . I endosomet kutter cellulære serinproteaser hemagglutinin i sin aktiverte form. I tillegg synker pH-verdien i endosomet, som forsyrer innsiden av virionen via ionekanalproteinet M2. Forsuring utløser fusjonsdomenet til hemagglutinin, hvorved virusmembranen smelter sammen med endosommembranen og ribonukleoproteinet frigjøres i cytosolen, samtidig blir M1 løsrevet fra ribonukleoproteinet, hvorved kjernelokaliseringssignalene til NP i ribonukleoproteinet er utsatt. Ribonukleoproteinet frigjøres også fra matriksproteinet ved en cellulær nedbrytningsmekanisme, aggregosomet, antagelig ved bruk av cellens egne motoriske proteiner . Ribonukleoproteinet blir deretter importert til cellekjernen via nukleoproteinets nukleare lokaliseringssekvens.

Replikering

I IAV og IBV kopieres viralt RNA gjennom det virale polymerasekomplekset - en heterotrimer av de tre proteinene PA, PB1 og PB2 - ved å bruke vertens ribonukleotider. Transkripsjonen for generering av viralt mRNA foregår gjennom den sjelden forekommende mekanismen for hettefangst . Det cellulære mRNA modifisert med 5'-metylerte cap-strukturer er bundet av PB2 til 7-metylguanosin-gruppen og deretter kuttet av PA 10 til 13 nukleotider i henhold til cap-strukturen . De korte hettebærende fragmentene er bundet av PB1 og brukt i RNA-polymerasekomplekset som primere for transkripsjon av viralt RNA. Polymerasekomplekset binder seg kort til den cellulære RNA-polymerase II . Som et resultat brytes vertsens mRNA ned slik at ribosomet er fritt til å syntetisere viralt mRNA. Mens viralt mRNA har en hettestruktur og en polyadenylering , har ikke replikasjonsviral RNA heller.

eksport

NS2-proteinet transporterer replikert viralt RNA fra cellekjernen til cytosolen, der proteiner produseres på ribosomet basert på RNA-malen. Strukturproteinene binder seg til hverandre, polymerasekomplekset av PA, PB1 og PB2 binder seg til 5'- og 3'-endene av viralt RNA, og NP-proteinet binder til resten av viralt RNA, og derved samles ribonukleoproteinet. De virale konvoluttproteinene HA og NA samles på celleoverflaten ved lipidflåtene , men ikke M2. Ribonukleoproteinet binder seg til innsiden av lipidflåtene. Mekanismen for spirende er ennå ikke avklart. Influensavirus er lytiske virus. De induserer programmert celledød i vertscellen.

I en enkelt infisert vertscelle kan være opp til 20.000 nye influensavirus form ( engelsk briste størrelse , Berstgröße ') før den deretter dør og deretter sluppet virus mer nabocellene å infisere . Virusstammeavhengige verdier mellom 1000 og 18 755 dattervirus per celle ble bestemt i infiserte cellekulturer eller embryonerte kyllingegg . Disse produserer da også mange tusen nye virus. Dette forklarer også hastigheten som denne virusinfeksjonen vanligvis sprer seg i kroppen til en berørt person.

Systematikk

Det er fire forskjellige slekter av influensavirus (Alpha til Delta), som sammen med slektene Isavirus , Quaranjavirus og Thogotovirus alle tilhører familien av orthomyxovirus ( Orthomyxoviridae ).

I profesjonelle miljøer blir hver virusstamme navngitt med identifikasjonstype, plassering av den første isolasjonen (virusdyrking), nummeret på isolatet, isolasjonsåret (eksempel: influensa B / Shanghai / 361/2002) og bare med A-virusene også med identifikatoren for overflateantigenet [Eksempel: Influenza A / California / 7/2004 (H3N2)]. Influensavirus er også oppkalt etter deres naturlige vert (fugleinfluensavirus, svineinfluensavirus). Imidlertid er influensa som er forårsaket bare referert til som fugleinfluensa eller svineinfluensa hvis infeksjonen forekommer i den vertsarten, men ikke hos mennesker. Hvis mennesker blir oftere infiserte vertsarter på grunn av en endring i et influensavirus, brukes notasjonen av serotypene med en etterfølgende v (fra engelsk variant ), f.eks. B. H1N1v, H3N2v.

Alfa influensavirus med arter influensavirus A

Det lineære, enkeltstrengede RNA i deres genom har åtte segmenter, og de er spesielt preget av store forskjeller i deres antigene egenskaper, som er basert på spesielt høye mutasjonsfrekvenser og omgrupperinger sammenlignet med de andre slektene . Disse undertypene angriper vanligvis bare visse verter og innenfor dem bestemte typer celler (se tropisme ). Disse inkluderer mennesker og forskjellige typer pattedyr som griser (se under svineinfluensa ), hester (se under hest influensa ), mink , sel og hval , husdyr , noen typer katter og mange fuglearter . Det primære reservoaret til alle influensa A-virus er i vannfugler . Alle de første 16 HA- og 9 NA-serotypene av influensa A kan infisere fugler. I motsetning til dette er undertypene A / H17N10 og A / H18N11 , som bare ble oppdaget i 2012 og 2013, hittil bare blitt isolert fra fruktfladdermus.

Influensa A undertyper

Influensasubtyper
Genetisk forankring av hemagglutinin (HA) og neuraminidase (Na) i A / H1N1
nomenklatur

Generelt er undertypene av influensa A-viruset (FLUA) først og fremst klassifisert serologisk. Dette gjøres i henhold til mønsteret A / HxNx eller A / Isolierungsort / Isolat / Year (HxNx). Så langt har minst 18 H-undertyper og 11 N-undertyper blitt gjenkjent.

De viktigste overflateantigenene i influensa A-viruset for infeksjon hos mennesker er hemagglutininserotypene H1, H2, H3, H5, sjeldnere H7 og H9 og neuraminidaseserotypene N1, N2, sjeldnere N7, og det er derfor følgende undertyper for mennesker av særlig betydning er:

Influensa A-virus H1N1
En variant av A / H1N1 ble funnet å være årsaken til den såkalte spanske influensa fra 1918/1920 i lungevevet til ofrene. I 2005 lyktes Jeffery Taubenberger å rekonstruere spansk influensapatogen fra genfragmenter. Et annet globalt utbrudd - den såkalte russiske influensa  - skjedde i 1977. I april 2009 skjedde et epidemilignende utbrudd av en tidligere ukjent variant av H1N1-undertypen i Mexico, hvorfra mange ble syke (se: Pandemi H1N1 2009 / 10 ). Siden A / H1N1 først ble oppdaget hos griser i 1930, blir infeksjoner forårsaket av denne undertypen hos griser referert til som svineinfluensa .
Influensa A-virus H2N2
Et verdensomspennende utbrudd av denne undertypen av menneskelig influensa forårsaket en pandemi kjent som asiatisk influensa i 1957 .
Influensa A-virus H3N2
Et verdensomspennende utbrudd av denne undertypen (A / Hong Kong / 1/1968 H3N2) forårsaket en pandemi kjent som Hong Kong influensa i 1968 .
Influensa A-virus H5N1
Så langt kan denne undertypen bare overføres fra person til person i svært sjeldne enkelttilfeller, selv om det har vært rapportert flere hundre dødsfall av WHO siden 2003 (→ fugleinfluensa H5N1 ).
Influensa A-virus H7N9
Antagelig etter kontakt med infisert fjærfe, oppstod menneskelige infeksjoner med influensa A-viruset H7N9 for første gang i februar 2013, og som en konsekvens av dette dødsfall fra den såkalte fugleinfluensa H7N9 på grunn av alvorlig lungebetennelse forårsaket av en tidligere ukjent, omvaltert variant av viruset A / H7N9. I sjeldne tilfeller er overføring mellom mennesker og mennesker mulig. Imidlertid kan patogenet bare overføres i begrenset grad, og det har ennå ikke vært noen vedvarende overføring mellom mennesker og mennesker.

For informasjon om influensa A-undertyper hos fugler, se artikkelen fugleinfluensa .

Betainfluensavirus med artsinfluensavirus B

Deres genom har også et åtte ganger segmentert lineært, enkeltstrenget RNA, og de påvirker bare mennesker og sel.

Influensa B-undertyper

Arten influensa B-virus (FLUB) er delt inn i flere stammelinjer i henhold til sted for forekomst, f.eks. B.:

B / Victoria Line
B / Yamagata linje
B / Yamaguchi linje
B / Yokohama linje
B / Yunnan Line
B / Zhuhai linje

Gamma influensavirus med artsinfluensavirus C

I motsetning til influensa A- og B-virusene har det lineære, enkeltstrengede RNA i genomet til influensa C-virusene bare syv segmenter og de har ingen neuraminidase (NA). I tillegg inneholder disse virusene et overflateglykoprotein hemagglutinin esterase fusjonsprotein (HEF) , som er ansvarlig for reseptorbinding av viruset til vertscellen, den påfølgende penetrasjon (fusjon) og den påfølgende frigjøringen av de nylig dannede virusene fra cellen tar over. Dette type C-viruset påvirker mennesker og griser (se også under svineinfluensa ), men det spiller ikke en relevant rolle i menneskers sykdommer, siden det bare fører til milde sykdommer, hvis i det hele tatt.

Influensa C-undertyper

Forskjellene mellom individuelle stammer av influensa C-viruset (FLUC) er små. En underinndeling i undertyper finner du på NCBI.

Delta fluenza virus med artsinfluensavirus D

En annen variant bekreftet av ICTV fra og med 2018.

Influensa D-undertyper

De første representantene for influensa D-viruset (FLUD) ble isolert i 2011. Denne slekten ser ut til å være veldig nært knyttet til influensa C, splittelsen skjedde tilsynelatende bare for noen hundre år siden, så genomet har også syv segmenter. Det er for tiden minst to undertyper. Hovedsakelig er storfe smittet, men også griser. En underinndeling i undertyper finner du på NCBI.

variasjon

Antigendrift

Antigenforskyvning i tilfelle dobbel infeksjon

En akkumulering av punktmutasjoner i nukleotidene fører til en endring i den genetiske informasjonen ( genetisk drift ). I influensavirus oppstår punktmutasjoner hovedsakelig fra upresisjonen av polymerasekomplekset. Hvis slike endringer påvirker de to glykoproteinene HA og NA (eller området som koder for dem), forårsaker dette en endring i overflateantigenene til influensavirus ( antigendrift ). Humane antistoffer og cytotoksiske T-celler kan bare gjenkjenne en slik variant; et virus som nå ikke er oppdaget kalles en fluktmutant . Disse ganske små endringene er årsaken til at en person kan smittes flere ganger i livet med en annen, bare litt endret virusvariant (driftvariant), og at både epidemier og regionalt begrensede utbrudd gjentas regelmessig.

Derfor er et mål med design av influensavaksine å fremkalle bredt nøytraliserende antistoffer. Etter å ha overlevd flere infeksjoner med forskjellige stammer, er det en langvarig økning i titeren av bredt nøytraliserende anti-influensa-antistoffer, muligens på grunn av den høye genetiske variasjonen av influensavirusstammene. Det blir også forsøkt å lede den cellulære immunresponsen til konserverte områder av virale proteiner der færre unnslippmutasjoner kan forekomme. Den mutasjonshastighet av influensavirus A er 0.000015 mutasjoner per nukleotid og replikasjonssyklus. Repertoaret av antistoffer og cytotoksiske T-celler dannet under en immunreaksjon har imidlertid en avgjørende innflytelse på deres respektive immundominans , noe som påvirker tilpasningen av immunreaksjonen i senere infeksjoner med modifiserte influensavirus ( antigen synd ).

Antigenskift

Influensavirus Et utvalg siden 1918

Hvis en organisme er smittet av to virusvarianter samtidig ( dobbel infeksjon ) eller hvis to virus av samme opprinnelse bytter forskjellige muterte gensegmenter (i sistnevnte tilfelle er endringene mindre), involverer de åtte genomsegmentene til influensavirusene. kan settes sammen i flere eller flere RNA-molekyler utveksles mellom influensavirusene i en dobbeltinfisert celle. Denne prosessen kalles genetisk reassortment , og den kan finne sted hos mennesker, men også hos andre verter, som fugler og griser. De større endringene i virusoverflate- antigener forårsaket på denne måten, kjent som antigenskift , observeres bare i influensa A-virus (skiftvarianter), men de forekommer bare sjelden. Slike endringer kan da være opprinnelsen til pandemier , som det var i det 20. århundre de fra 1918 til 1919 med undertypen H1N1, 1957 med H2N2, 1968 med H3N2 og de fra 1977 med H1N1.

Miljøstabilitet

Avhengig av temperaturen er influensavirusenes miljøstabilitet (synonymt utholdenhet ) veldig forskjellig. Med en normal sommertemperatur på dagtid på rundt 20 ° C kan virus som har tørket på overflater vanligvis vare i to til åtte timer. Ved en temperatur på 0 ° C i mer enn 30 dager og i isen, kan de vare nesten på ubestemt tid. Ved 22 ° C overlever de i minst fire dager i ekskrementer så vel som i vev fra avdøde dyr og i vann. Lipidhylsen til influensavirus endres ved lavere temperaturer, som et resultat av at viruset stabiliseres og forblir patogent i lengre tid. Over 22 ° C er imidlertid miljøstabiliteten til influensaviruset veldig betydelig redusert. Ved 56 ° C inaktiveres de innen 3 timer og ved 60 ° C innen 30 minutter. Fra 70 ° C mister viruset endelig smitteevnen .

Som et innhyllet virus er influensa A-viruset følsomt for vaskemidler og organiske løsningsmidler som alkoholer (f.eks. Etanol , isopropanol ). Det metastabile fusjonsdomenet til hemagglutinin kan utløses irreversibelt av syrer . I tillegg kan kjemisk eller fysisk denaturering føre til tap av funksjon av virale proteiner. På grunn av det store antallet effektive desinfiseringsmekanismer er influensavirus relativt ustabile sammenlignet med andre virus (f.eks. Poliovirus eller hepatitt B-virus ).

Hendelse

Sesonginfluensainfeksjoner: November - april (blå), april - november (rød) og hele året (gul).

Hos mennesker eksisterer influensavirusene og sykdommene de forårsaker over hele verden, men i motsetning til de andre virustypene forekommer influensa C-virusene bare av og til. Mens infeksjonene i tempererte klima manifesterer seg med to hovedbølger i oktober / november og februar / mars, er hyppigheten av infeksjoner i tropiske områder konstant med en eller to topper i regntiden.

Rapporteringskrav

I Tyskland er det kun direkte bevis på influensavirus som er meldepliktig ved navn i samsvar med seksjon 7 i infeksjonsbeskyttelsesloven , hvis bevisene indikerer en akutt infeksjon.

I Sveits er en positiv laboratorium analytiske resultatene til influensavirus (sesongmessige, ikke-pandemiske typer og undertyper) pliktige og at etter Epidemider Act (EPG) i forbindelse med epidemisk forordning og Annex 3 av den Regulering av EDI på rapportering av observasjoner av smittsomme sykdommer hos mennesker . Når det gjelder et influensa A-virus av HxNy-typen (ny undertype med pandemisk potensial) , må både positive og negative laboratorieanalytiske funn rapporteres i samsvar med de nevnte standardene.

weblenker

Wiktionary: Influenzavirus  - forklaringer på betydninger, ordets opprinnelse, synonymer, oversettelser

Individuelle bevis

  1. ICTV Master Species List 2018b.v2 . MSL # 34, mars 2019
  2. a b ICTV: ICTV taksonomihistorie: Akabane orthobunyavirus , EC 51, Berlin, Tyskland, juli 2019; Ratifisering av e-post mars 2020 (MSL # 35)
  3. ^ Kurt Tobler, Mathias Ackermann, Cornel Fraefel: General Virology . Red.: Utb. 1. utgave. Haupt Verlag, Bern 2016, ISBN 978-3-8252-4516-0 , s. 50 .
  4. Negative Sense RNA-virus: Orthomyxoviridae , i: ICTV 9. rapport (2011)
  5. ^ A b R. A. Lamb, PW Choppin: Genstrukturen og replikasjonen av influensavirus. I: Annu. Pastor Biochem. Nr. 52, 1983, s. 467-506, doi: 10.1146 / annurev.bi.52.070183.002343 , PMID 6351727 .
  6. a b c d e f J. S. Rossman, RA Lamb: Influenza virus assembling and spiring. I: Virologi. Volum 411, nummer 2, mars 2011, s. 229-236, doi: 10.1016 / j.virol.2010.12.003 , PMID 21237476 , PMC 3086653 (fri fulltekst).
  7. Renate König et al.: Menneskelige vertsfaktorer som kreves for replikasjon av influensavirus. I: Natur . Volum 463, 2010, s. 813-817, doi: 10.1038 / nature08699
  8. J AJ Te Velthuis, E. Fodor: Influensavirus RNA-polymerase: innsikt i mekanismene for viral RNA-syntese. I: Naturomtaler. Mikrobiologi. Volum 14, nr. 8, 08 2016, s. 479-493, doi: 10.1038 / nrmicro.2016.87 , PMID 27396566 , PMC 4966622 (fri fulltekst).
  9. L. Byrd-Leotis, RD Cummings, DA Steinhauer: Samspillet mellom verts Receptor og influensa-hemagglutinin og neuraminidase. I: International journal of molecular sciences. Volum 18, nr. 7, juli 2017, doi: 10.3390 / ijms18071541 , PMID 28714909 , PMC 5536029 (fri fulltekst).
  10. ^ A b Zhi-Yong Yang, Chih-Jen Wei, Wing-Pui Kong, Lan Wu, Ling Xu, David F. Smith, Gary J. Nabel: Immunization by Avian H5 Influenza Hemagglutinin Mutants with Altered Receptor Binding Specificity . I: Vitenskap . teip 317 , nr. 5837 , 10. august 2007, ISSN  0036-8075 , s. 825-828 , doi : 10.1126 / science.1135165 .
  11. Y L. Yao, C. Korteweg, W. Hsueh, J. Gu: Fugleinfluensareseptoruttrykk i H5N1-infiserte og ikke-infiserte humane vev. I: FASEB J . 2008, bind 22, nr. 3, s. 733-740, PMID 17925493 .
  12. ^ RG Webster , WG Laver: Opprinnelsen til pandemi influensa. I: Bull World Health Organ. 1972, bind 47, nr. 4, s. 449-452, PMID 4540994 , PMC 2480853 (fri fulltekst).
  13. Y. Suzuki: Sialobiologi av influensa: molekylær mekanisme for vertsområdet variasjon av influensavirus. I: Biol Pharm Bull . Volum 28, 2005, nr. 3, s. 399-408, doi: 10.1248 / bpb.28.399 , PMID 15744059 .
  14. A. Iwai, T. Shiozaki, T. Miyazaki: Relevans av signalmolekyler for apoptose-induksjon på influensa A virus replikasjon. I: Biokjemisk og biofysisk forskningskommunikasjon. Volum 441, nummer 3, november 2013, s. 531-537, doi: 10.1016 / j.bbrc.2013.10.100 , PMID 24177013 .
  15. G P. Gaur, P. Ranjan, S. Sharma, JR Patel, JB Bowzard, SK Rahman, R. Kumari, S. Gangappa, JM Katz, NJ Cox, RB Lal, S. Sambhara, SK Lal: Influenza A virus neuraminidase protein forbedrer celleoverlevelse gjennom interaksjon med karcinoembryonisk antigen-relatert celleadhesjonsmolekyl 6 (CEACAM6) protein. I: The Journal of biologisk kjemi. Volum 287, nummer 18, april 2012, s. 15109-15117, doi: 10.1074 / jbc.M111.328070 , PMID 22396546 , PMC 3340274 (fri fulltekst).
  16. ^ SE Lindstrom, Y. Hiromoto, H. Nishimura, T. Saito, R. Nerome, K. Nerome: Sammenligningsanalyse av evolusjonære mekanismer for hemagglutinin og tre interne proteingener av influensa B-virus: flere samsirkulerende linjer og hyppig omplassering av NP-, M- og NS-gener. I: Journal of virology. (J. Virol.) 1999, bind 73, nr. 5, s. 4413-4426, PMID 10196339 , PMC 104222 (fri fulltekst).
  17. Hill MR Hilleman: Virkeligheter og gåter av human virusinfluensa: patogenese, epidemiologi og kontroll. I: Vaksine bind 20, 2002, nr. 25-26, s. 3068-3087, PMID 12163258 .
  18. K. Martin, A. Helenius: Transport av innkommende influensavirus nukleokapsider inn i kjernen. I: J. Virol. 1991, bind 56, nr. 1, s. 232, PMID 1985199 .
  19. ^ DM Knipe, Peter M. Howley (red.): Fields Virology . 4. utgave, Philadelphia 2001, ISBN 0-7817-6060-7 .
  20. K. Haye, S. Bourmakina, T. Moran, A. Garcia-Sastre, A. Fernandez-Sesma: NS1-proteinet av en human influensavirus-hemmer type I interferonproduksjon og induksjon av antivirale responser i primære humane dendritiske og respiratorisk epitelceller. I: J Virol. 2009, bind 83, nr. 13, s. 6849-6862, PMID 19403682 .
  21. BG Hale, RE Randall, J. Ortín, D. Jackson: Det multifunksjonelle NS1-proteinet av influensa A-virus. I: J Gen Virol. 2008, bind 89, nr. 10, s. 2359-2376, PMID 18796704 .
  22. ^ NC Robb, M. Smith, FT Vreede, E. Fodor: NS2 / NEP-protein regulerer transkripsjon og replikasjon av influensavirus-RNA-genomet . I: J Gen Virol. 2009, bind 90, del 6, s. 1398-1407, PMID 19264657 .
  23. I. Mazur, D. Anhlan, D. Mitzner, L. Wixler, U. Schubert, S. Ludwig: Den proapoptotiske influensa A-virusproteinet PB1-F2 Regulerer viral polymeraseaktivitet ved interaksjon med PB1-proteinet. I: Cell Microbiol. 2008, bind 10, nr. 5, s. 1140-1152, PMID 18182088 .
  24. O. Haller, P. Staeheli, M. Schwemmle, G. Kochs: Mx GTPases: dynaminlignende antivirale maskiner med medfødt immunitet. I: Trender innen mikrobiologi. Volum 23, nr. 3, mars 2015, s. 154-163, doi: 10.1016 / j.tim.2014.12.003 , PMID 25572883 .
  25. M. Le Bel, J. Gosselin: Leukotriene B4 Forbedrer NOD2-avhengig medfødt respons mot influensavirusinfeksjon. I: PloS en. Volum 10, nummer 10, 2015, s. E0139856, doi: 10.1371 / journal.pone.0139856 , PMID 26444420 , PMC 4596707 (gratis fulltekst).
  26. a b W. Wu, W. Zhang, ES Duggan, JL Booth, MH Zou, JP Metcalf: RIG-I og TLR3 er begge nødvendige for maksimal interferoninduksjon av influensavirus i humane lunge alveolære epitelceller. I: Virologi. Volum 482, august 2015, s. 181-188, doi: 10.1016 / j.virol.2015.03.048 , PMID 25880109 , PMC 4461467 (gratis fulltekst).
  27. IK Pang, PS Pillai, A. Iwasaki: Effektiv influensa A-virus-replikasjon i luftveiene krever signaler fra TLR7 og RIG-I. I: Proceedings of the National Academy of Sciences . Volum 110, nummer 34, august 2013, s. 13910-13915, doi: 10.1073 / pnas.1303275110 , PMID 23918369 , PMC 3752242 (fri fulltekst).
  28. MG Torcia, L. Nencioni, AM Clemente, L. Civitelli, I. Celestino, D. Limongi, G. Fadigati, E. Perissi, F. Cozzolino, E. Garaci, AT Palamara: Sex forskjeller i respons på virusinfeksjoner : TLR8 og TLR9 ligandstimulering induserer høyere IL10-produksjon hos menn. I: PloS en. Volum 7, nummer 6, 2012, s. E39853, doi: 10.1371 / journal.pone.0039853 , PMID 22768144 , PMC 3387221 (gratis fulltekst).
  29. J RJ Thapa, JP Ingram, KB Ragan, S. Nogusa, DF Boyd, AA Benitez, H. Sridharan, R. Kosoff, M. Shubina, VJ Landsteiner, M. Andrake, P. Vogel, LJ Sigal, BR tenOever, PG Thomas, JW Upton, S. Balachandran: DAI Senses Influenza A Virus Genomic RNA and Activates RIPK3-Dependent Cell Death. I: Cellevert & mikrobe. Volum 20, nummer 5, november 2016, s. 674-681, doi: 10.1016 / j.chom.2016.09.014 , PMID 27746097 .
  30. ^ AA Benitez, M. Panis, J. Xue, A. Varble, JV Shim, AL Frick, CB López, D. Sachs, BR tenever: In Vivo RNAi Screening identifiserer MDA5 som en betydelig bidragsyter til mobilforsvaret mot influensa A-virus . I: Cellerapporter. Volum 11, nummer 11, juni 2015, s. 1714–1726, doi: 10.1016 / j.celrep.2015.05.032 , PMID 26074083 , PMC 4586153 (fri fulltekst).
  31. S. Kim, MJ Kim, DY Park, HJ Chung, CH Kim, JH Yoon, HJ Kim: Mitokondrie reaktive oksygenarter modulerer medfødt immunrespons mot influensa A-virus i humant neseepitel. I: Antiviral forskning. Volum 119, juli 2015, s. 78-83, doi: 10.1016 / j.antiviral.2015.04.011 , PMID 25930096 .
  32. D JD Ong, A. Mansell, MD Tate: Hero ble skurk: NLRP3 betennelsesindusert betennelse under influensa A-virusinfeksjon. I: Journal of leukocyte biology. [Elektronisk publisering før du går i trykken] Oktober 2016, doi: 10.1189 / jlb.4MR0616-288R , PMID 27707881 .
  33. AM Pham, FG Santa Maria, T. Lahiri, E. Friedman, IJ Marie DE Levy: PKR Transduces MDA5 avhengige Signaler for type I IFN induksjon. I: PLoS patogener. Volum 12, nummer 3, mars 2016, s. E1005489, doi: 10.1371 / journal.ppat.1005489 , PMID 26939124 , PMC 4777437 (gratis fulltekst).
  34. ^ R. König, S. Stertz, Y. Zhou, A. Inoue, HH Hoffmann, S. Bhattacharyya, JG Alamares, DM Tscherne, MB Ortigoza, Y. Liang, Q. Gao, SE Andrews, S. Bandyopadhyay, P. De Jesus, BP Tu, L. Pache, C. Shih, A. Orth, G. Bonamy, L. Miraglia, T. Ideker, A. García-Sastre, JA Young, P. Palese, ML Shaw, SK Chanda: Human vertsfaktorer som kreves for replikering av influensavirus. I: Natur. Volum 463, nummer 7282, februar 2010, s. 813-817, doi: 10.1038 / nature08699 , PMID 20027183 , PMC 2862546 (fri fulltekst).
  35. ^ Franz X. Heinz: På sporet av hemmeligheten bak influensapandemien. Hentet 9. januar 2013
  36. ^ Maria Jose Alonso: Nanostrukturerte biomaterialer for å overvinne biologiske barrierer. Royal Society of Chemistry, 2012, ISBN 978-1-84973-529-2 , s. 161.
  37. ^ I. Banerjee, Y. Miyake, SP Nobs, C. Schneider, P. Horvath, M. Kopf, P. Matthias, A. Helenius, Y. Yamauchi: Influensa A-virus bruker det aggresome prosesseringsmaskineriet for innføring av vertsceller. I: Vitenskap. Volum 346, nummer 6208, oktober 2014, s. 473-477, ISSN  1095-9203 . doi: 10.1126 / science.1257037 . PMID 25342804 .
  38. A. Stevaert, L. Naesens: influensavirus Polymerase Complex: En oppdatering på sin struktur, funksjon og betydning for Antiviral Drug Design. I: Medisinske forskningsanmeldelser. Volum 36, nummer 6, 11 2016, s. 1127–1173, doi: 10.1002 / med. 21401 , PMID 27569399 , PMC 5108440 (fri fulltekst).
  39. a b c A. Pflug, M. Lukarska, P. Resa-Infante, S. Reich, S. Cusack: Strukturell innsikt i RNA-syntese av influensavirus transkripsjonsreplikasjonsmaskin. I: Virusforskning. Volum 234, april 2017, s. 103-117, doi: 10.1016 / j.virusres.2017.01.013 , PMID 28115197 .
  40. E. Fodor: RNA-polymerase av influensa a virus: mekanismer for viral transkripsjon og replikasjon. I: Acta virologica. Volum 57, nummer 2, 2013, s. 113-122, PMID 23600869 .
  41. ^ J. Reguera, P. Gerlach, S. Cusack: Mot en strukturell forståelse av RNA-syntese av negative streng RNA virale polymeraser. I: Nåværende mening i strukturbiologi. Volum 36, februar 2016, s. 75-84, doi: 10.1016 / j.sbi.2016.01.002 , PMID 26826467 .
  42. ^ EW Brydon, SJ Morris, C. Søt: Rollen av apoptose og cytokiner i sykdom med influensavirus. (PDF) I: FEMS mikrobiologiske vurderinger. Volum 29, nummer 4, september 2005, s. 837-850, doi: 10.1016 / j.femsre.2004.12.003 , PMID 16102605 .
  43. SJ Stray, GM Air: Apoptose av influensavirus korrelerer med effektiviteten av viral mRNA-syntese. I: Virusforskning. Volum 77, nummer 1, september 2001, ISSN  0168-1702 , s. 3-17, PMID 11451482 .
  44. L. Mohler, D. Flockerzi, H. Sann, U. Reichl: Matematisk modell av influensa A virus produksjon i stor skala mikrobæreren kultur. I: Bioteknologi og bioteknologi. Volum 90, nummer 1, april 2005, ISSN  0006-3592 , s. 46-58, doi: 10.1002 / bit.20363 , PMID 15736163 .
  45. ^ HJ Cairns, M. Edney, S. Fazekas de St Groth: Kvantitative aspekter av multiplikasjon av influensavirus. I: Journal of Immunology (Baltimore, Md.: 1950). Volum 69, nummer 2, august 1952, ISSN  0022-1767 , s. 155-181, PMID 14946411 .
  46. ^ WHO : En revisjon av systemet med nomenklatur for influensavirus: et WHO-notat. I: Bulletin fra Verdens helseorganisasjon. Volum 58, nr. 4, 1980, s. 585-591, PMID 6969132 , PMC 2395936 (fri fulltekst).
  47. a b WHO: Influensavirusinfeksjoner hos mennesker (februar 2014) (PDF) Hentet 2. mars 2018.
  48. ^ WHO: Standardisering av terminologi for influensavirusvarianter som smitter mennesker: Oppdatering. Felles kunngjøring av FAO, OIE og WHO . Datert 30. januar 2014. Hentet 2. mars 2018.
  49. MJ Pantin-Jackwood, DE Swayne: Patogenese og patobiologi av aviær influensa virus infeksjon hos fugler. I: Rev Sci Tech. Volum 28, 2009, nr. 1, s. 113-136, PMID 19618622 .
  50. TW Vahlenkamp, TC Harder: influensavirusinfeksjoner hos pattedyr. I: Berl Munch Tierarztl Wochenschr. Volum 119, 2006, nr. 3-4, s. 123-131, PMID 16573202 .
  51. HM Yassine, CW Lee, R. Gourapura, YM Saif: interspecies og intraspecies overføring av influensa A-virus: viral, vert og miljømessige faktorer. I: Anim Health Res Rev. Volum 11, 2010, nr. 1, s. 53-72, PMID 20591213 .
  52. NCBI: influensa A-virus (art)
  53. Informasjon om fugleinfluensa ( minnesmerke 30. mars 2009 i Internet Archive )
  54. Richard E. Shope: Svineinfluensa: III. Filtrering og ionforsøk og etiologi. I: Journal of Experimental Medicine . Volum 54, 1931, s. 373-385.
  55. ^ Suburban Emergency Management Project ( Memento of March 4, 2010 in the Internet Archive ), Biot Report 162 av 9. januar 2005: Hva er svineinfluensa?
  56. H3N2 i Influenza Research Database.
  57. Verdensorganisasjon for dyrehelse 4. april 2013: Lavpatogen aviær influensa (fjærfe), Kina (People's Rep. Of). Informasjon mottatt 04.04.2014 fra Dr. Zhang Zhongqui, generaldirektør, China Animal Disease Control Center, Veterinary Bureau, Ministry of Agriculture, Beijing, China (People's Rep. Of).
  58. Xian Qi, Yan-Hua Qian, Chang-Jun Bao et al. : Sannsynlig overføring av person til person av roman aviær influensa A (H7N9) -virus i Øst-Kina, 2013: epidemiologisk undersøkelse. I: British Medical Journal. (BMJ) 6. august 2013, bind 347, s. 4752, doi: 10.1136 / bmj.f4752
  59. RKI om menneskelige tilfeller av aviær influensa A (H7N9). På: rki.de , per 24. mai 2018; åpnet 19. april 2019.
  60. J RJ Webby, RG Webster, JA Richt: Influensavirus i dyrelivspopulasjoner. I: Curr Top Microbiol Immunol. Nr. 315, 2007, s. 67-83, PMID 17848061 .
  61. AD Osterhaus, Rimmelzwaan GF, Martina BE, TM Bestebroer, Fouchier RA: Influensa B-virus i sel . I: Vitenskap . Volum 288, nr. 5468, 2000, s. 1051-1053. doi : 10.1126 / science.288.5468.1051 . PMID 10807575 .
  62. R. Bodewes, D. Morick, G. de Mutsert, N. Osinga, T. Bestebroer, S. van der Vliet, SL Smits, T. Kuiken, GF Rimmelzwaan, RA Fouchier, AD Osterhaus: gjentakende influensa B-virus infeksjoner i sel . I: Emerg Infect Dis. . Volum 19, nr. 3, 2013, s. 511-512. doi : 10.3201 / eid1903.120965 . PMID 23750359 .
  63. NCBI: Influensa B-virus (art)
  64. NCBI: Influensa B-virus, Victoria-stammer
  65. NCBI: influensa B-virus, Yamagata-stammer
  66. NCBI: Influensa B-virus, Yamaguchi-stammer
  67. NCBI: Influensa B-virus, Yokohama-stammer
  68. NCBI: Influensa B-virus, Yunnan-stammer
  69. NCBI: influensa B-virus, Zhuhai-stammer
  70. NCBI: Influensa C-virus (art)
  71. BM hjem, M. Ducatez, EA Collin, Z. Ran et al. : Isolering av et nytt svineinfluensavirus fra Oklahoma i 2011 som er fjernt relatert til humane influensa C-virus . I: PLOS patogener (PLoS patogen) . Volum 9, nr. 2, 2013. doi : 10.1371 / journal.ppat.1003176 .
  72. Z. Sheng, Z. Ran, D. Wang et al. : Genomisk og evolusjonær karakterisering av et nytt influensa-C-lignende virus fra svin . I: Archives of Virology (Arch Virol) . Volum 159, nr. 2, 2014, s. 249-255. doi : 10.1007 / s00705-013-1815-3 .
  73. Delta fluenza-virus , på: ViralZone
  74. ^ EA Collin, Z. Sheng, Y. Lang, W. Ma, BM Häuser , F. Li: Sirkulasjon av to forskjellige genetiske og antigene linjer av foreslått influensa D-virus hos storfe . I: Journal of Virology (J Virol) . Volum 89, nr. 2, jan 2015, s. 1036-1042. doi : 10.1128 / JVI.02718-14 .
  75. NCBI: influensa D-virus (art)
  76. MS Miller, TJ Gardner, F. Krammer, LC Aguado, D. Tortorella, CF Basler, P. Palese: Nøytraliserende antistoffer mot tidligere møtt influensavirus Stammer øke over tid: en langsgående analyse. I: Science Translational Medicine. 5, 2013, s. 198ra107-198ra107, doi: 10.1126 / scitranslmed.3006637 .
  77. JD Parvin, A. Moscona, WT Pan, JM Leider, P. Palese: Måling av mutasjons utbredelsen av dyrevirus: influensa A-virus og poliovirus type 1. i: Journal of Virology. Volum 59, nummer 2, august 1986, ISSN  0022-538X , s. 377-383, PMID 3016304 , PMC 253087 (fri fulltekst).
  78. Ivan V. Polozov, Ludmila Bezrukov, Klaus Gawrisch, Joshua Zimmerberg: Progressiv ordning med synkende temperatur på fosfolipider av influensavirus. I: Nature Chemical Biology . Volum 4, 2008, s. 248-255, PMID 18311130 .
  79. ^ Academy for Public Health Düsseldorf (Red.): Fokus på folkehelse. Nr. 04/2001.
  80. a b M. L. Grayson, S. Melvani, J. Druce, IG Barr, SA Ballard, PD Johnson, T. Mastorakos, C. Birch: Effektivitet av såpe og vann og alkoholbaserte håndmiksepreparater mot levende H1N1 influensavirus på hendene på menneskelige frivillige. I: Clin Infect Dis . 2009, bind 48, nr. 3, s. 285-291, PMID 19115974 .
  81. a b E. K. Jeong, JE Bae, IS Kim: Inaktivering av influensa A-virus H1N1 ved desinfiseringsprosess. I: Am J Infect Control. 2010, bind 38, nr. 5, s. 354-360, PMID 20430477 .
  82. M. Nishide, K. Tsujimoto, M. Uozaki, K. Ikeda, H. Yamasaki, AH Koyama, T. Arakawa: Effekter av elektrolytter for virusinaktivering av sure oppløsninger. I: Int J Mol Med. 2011, bind 27, nr. 6, s. 803-809, doi: 10.3892 / ijmm.2011.668 , PMID 21468540 .
  83. A M. Abe, K. Kaneko, A. Ueda, H. Otsuka, K. Shiosaki, C. Nozaki, S. Goto: Effekter av flere virucidale midler på inaktivering av influensa, Newcastle sykdom og aviær infeksiøs bronkittvirus i allantoic væske av kyllingegg. I: Jpn J Infect Dis. 2007, bind 60, nr. 6, s. 342-346, PMID 18032831 .