Flavokinase
Flavokinase | ||
---|---|---|
Egenskaper av humant protein | ||
Masse / lengde primærstruktur | 155 aminosyrer | |
Sekundær til kvartær struktur | Monomer | |
Kofaktor | Sink eller magnesium | |
Identifikator | ||
Genenavn | RFK | |
Eksterne ID-er | ||
Enzymklassifisering | ||
EC, kategori | 2.7.1.26 , kinase | |
Svarstype | Fosforylering | |
Underlag | Riboflavin + ATP | |
Produkter | FMN + ADP | |
Hendelse | ||
Homologi familie | Riboflavinkinase | |
Parent taxon | Eukaryoter |
Flavokinase (også riboflavin kinase ) er enzymet i det vitamin B 2 - metabolisme som riboflavin i Flavin konverterer (FMN) og er derfor vesentlig for syntesen av koenzym flavinadenindinukleotid (FAD) er. Flavokinase produseres av alle levende ting, men archaea- enzymet er veldig forskjellig fra bakterier og eukaryoter . Hos mennesker er flavokinase lokalisert i cytoplasmaet i cellene i hjernen , morkaken og urinblæren .
Katalysert reaksjon
Den katalyserte reaksjonen er en fosforylering der en fosforsyrerest overføres fra et nukleotidtrifosfat til 5'-hydroksygruppen i riboflavin.
I bakterielle og eukaryote riboflavinkinaser ( ATP-riboflavin-5'-fosfotransferaser , EC 2.7.1.26 ) er den katalyserte reaksjonen ATP- spesifikk:
- Riboflavin + ATP - (flavokinase, T 3- stimulert) FMN + ADP
I arkeiske riboflavinkinaser ( CTP-riboflavin-5'-fosfotransferaser , EC 2.7.1.161 ) er det CTP- spesifikt:
- Riboflavin + CTP - (Flavokinase) FMN + CDP
weblenker
Individuelle bevis
- ↑ M. Ammelburg, MD Hartmann, S. Djuranovič, V. Alva, KK Koretke, J. Martin, G. Sauer, V. Truffault, K. Zeth, AN Lupas, M. Coles: A CTP avhengig archaeal Riboflavin Kinase Forms en bro i evolusjonen av Cradle-Loop Barrels. I: Struktur. (12), 2007, s. 1577-1590. PMID 18073108 .